Date published: 2025-9-7

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TRAP-β Anticuerpo (AT31G6): sc-517428

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Fichas Técnicas
  • TRAP-beta Anticuerpo AT31G6 es un monoclonal de ratón IgG1 (kappa light chain) TRAP-β Anticuerpo proporcionado como 100 µg/ml
  • criado frente a una proteína recombinante correspondiente a los aminoácidos 18-149 de TRAP-β de human origen
  • recomendado para detectarTRAP-β de mouse, rat y human origen, mediante WB, IP, IF, FCM y ELISA
  • Contacte con nosotros para recibir GRATIS 10 µg de muestra de TRAP-β (AT31G6): sc-517428.
  • Actualmente, aún no hemos completado la identificación de los reactivos de detección secundaria preferidos para TRAP-β Anticuerpo (AT31G6). Este trabajo está en progreso.

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    El anticuerpo TRAP-β (AT31G6) es un anticuerpo monoclonal IgG1 de ratón de cadena ligera kappa que detecta la proteína TRAP-beta de origen de ratón, rata y humano mediante western blotting (WB), inmunoprecipitación (IP), inmunofluorescencia (IF), citometría de flujo (FCM) y ensayo inmunoenzimático (ELISA). El anticuerpo anti-TRAP-beta (AT31G6) está disponible en formato no conjugado. Las proteínas TRAP, que incluyen TRAP-α, TRAP-β, TRAP-γ y TRAP-δ, son proteínas transmembrana esenciales que forman un complejo heterotetrámero conocido como receptor de secuencia de señal (SSR) o complejo TRAP, localizado principalmente en el retículo endoplásmico (RE). Esta localización es crucial, ya que el complejo TRAP desempeña un papel importante en la retención de las proteínas residentes en el RE, garantizando el correcto plegamiento y funcionamiento de las proteínas. Además, el complejo TRAP interactúa con el translocador Sec61, el principal mediador de la translocación de proteínas a través de la membrana del RE, facilitando así la importación de polipéptidos nacientes al RE. Además, el complejo TRAP está implicado en la degradación asociada al RE (ERAD), un proceso vital para mantener la homeostasis celular, particularmente durante el estrés del RE, cuando las subunidades del complejo TRAP son inducidas por la vía XBP-1/IRE1α. La composición estructural de las proteínas TRAP, con TRAP-α, TRAP-β y TRAP-δ siendo proteínas de membrana de paso único y TRAP-γ conteniendo cuatro dominios transmembrana, subraya su diversidad funcional e importancia en los procesos celulares.

    Para uso exclusivo en Investigación No está diseñado para para Diagnóstico ó Terapia.

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    TRAP-β Referencias:

    1. Complejos oligoméricos implicados en la translocación de proteínas a través de la membrana del retículo endoplásmico.  |  Wang, L. and Dobberstein, B. 1999. FEBS Lett. 457: 316-22. PMID: 10471800
    2. La proteína beta asociada a translocones (TRAPbeta) en la embriogénesis del pez cebra. I. Aumento de la expresión de los transcritos en los precursores de la notocorda y la glándula de eclosión.  |  Mangos, S., et al. 2000. Mol Cell Biochem. 215: 93-101. PMID: 11204460
    3. Función específica del sustrato del complejo proteico asociado al translocador durante la translocación a través de la membrana del RE.  |  Fons, RD., et al. 2003. J Cell Biol. 160: 529-39. PMID: 12578908
    4. Clonación y caracterización molecular de un ortólogo humano del TRAPD de Monodelphis en el melanoma inducido por rayos ultravioleta B.  |  Wang, Z. and VandeBerg, JL. 2004. Melanoma Res. 14: 107-14. PMID: 15057039
    5. Arquitectura del complejo ribosoma-canal derivado de membranas nativas.  |  Ménétret, JF., et al. 2005. J Mol Biol. 348: 445-57. PMID: 15811380
    6. La mutación en el gen Trapalpha/Ssr1, que codifica la proteína alfa asociada a translocones, provoca defectos morfogenéticos del tracto de salida.  |  Mesbah, K., et al. 2006. Mol Cell Biol. 26: 7760-71. PMID: 17015483
    7. La inducción simultánea de las cuatro subunidades del complejo TRAP por estrés del RE acelera la degradación del RE.  |  Nagasawa, K., et al. 2007. EMBO Rep. 8: 483-9. PMID: 17380188
    8. Un complejo tetramérico de proteínas de membrana en el retículo endoplásmico.  |  Hartmann, E., et al. 1993. Eur J Biochem. 214: 375-81. PMID: 7916687
    9. Organización genómica de dos nuevos genes en Xq28 humano: la disposición compacta cabeza con cabeza de IDH gamma y TRAP delta se conserva en rata y ratón.  |  Brenner, V., et al. 1997. Genomics. 44: 8-14. PMID: 9286695

    Información sobre pedidos

    Nombre del productoNúmero de catálogoUNIDADPrecioCANTIDADFavoritos

    TRAP-β Anticuerpo (AT31G6)

    sc-517428
    100 µg/ml
    $316.00