uPA (activador de plasminógeno tipo uroquinasa) y tPA (activador de plasminógeno tisular), que son serina proteasas y miembros de la familia de la tripsina, son esenciales para el sistema de coagulación intrínseco. tPA está principalmente involucrado en la fibrinólisis, mientras que uPA media principalmente en la migración celular y los procesos de remodelación tisular. uPA y tPA son responsables de la escisión del plasminógeno, una gran β-globulina sérica que se deposita en los filamentos de fibrina dentro de un trombo. uPA y tPA tienen como objetivo preferencial el plasminógeno en el enlace Arg-Val para producir plasmina (también designada fibrinolisina), que es una enzima similar a la tripsina que actúa en los enlaces Arg-Lys en la fibrina y el fibrinógeno y contribuye a la activación sistemática de la cascada de coagulación. uPA y tPA constan cada uno de dos cadenas designadas A y B. La cadena A de uPA puede ser escindida, lo que resulta en formas de masa molecular baja y alta. uPA y tPA son regulados por los miembros de la familia de serpinas PAI-1 y PAI-2, que son inhibidores de proteasas de serina que se complejan con uPA, tPA y otras proteasas dirigidas y luego se disocian lentamente para producir especies escindidas que se pliegan en conformaciones inactivas estables.
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tPA Anticuerpo (2A153) Referencias:
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