PRKCDBP Anticuerpo (8D3): sc-293329

El anticuerpo PRKCDBP (8D3) es un anticuerpo monoclonal IgG1 de ratón de cadena ligera kappa que detecta la proteína PRKCDBP de origen humano mediante Western blotting (WB), inmunoprecipitación (IP) y ensayo inmunoenzimático (ELISA). El anticuerpo anti-PRKCDBP (8D3) está disponible en formato no conjugado. La proteína PRKCDBP, también conocida como proteína quinasa C, proteína de unión delta, SRBC, HSRBC o cavina-3, consta de 261 aminoácidos y pertenece a la superfamilia STICK (sustratos que interactúan con la quinasa C) de proteínas de unión a PKC, mostrando una fuerte expresión en células mamarias y epiteliales. La PRKCDBP desempeña un papel crucial en la señalización celular al interactuar con la PRKCD y la fosfatidilserina, lo que aumenta la estabilidad de la unión entre la proteína cinasa C y sus socios de unión, facilitando así importantes vías de señalización. En particular, la PRKCDBP está reconocida como un nuevo supresor tumoral, ya que la PRKCDBP está regulada a la baja en varias líneas celulares cancerosas, incluidas las de los cánceres de mama y pulmón, y la función de la PRKCDBP puede verse comprometida a través de la metilación. Además, PRKCDBP puede contribuir a la potenciación inmunológica y actuar como adaptador de caveolina, regulando la función de las caveolas, vital para la comunicación y el transporte celular. La fosforilación de PRKCDBP es estimulada por el NK-1R (receptor de neuroquinina 1), un receptor acoplado a proteína G implicado en glioblastomas humanos, lo que subraya aún más la importancia de PRKCDBP en la biología del cáncer y sus posibles dianas terapéuticas.

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PRKCDBP Anticuerpo (8D3) Referencias:

1. Inactivación del SRBC humano, localizado en la región supresora tumoral 11p15.5-p15.4, en cánceres de mama y pulmón.  |  Xu, XL., et al. 2001. Cancer Res. 61: 7943-9. PMID: 11691816
2. Regulación diferencial de la actividad de la proteína tirosina quinasa tras la administración de interleucina-2 (IL-2), interferrón gamma (IFN-gamma) y SRBC en condiciones inducidas por tumores cerebrales: El SRBC actúa como potenciador dual en la regulación del perfil de citoquinas.  |  Bhattacharjee, M., et al. 2004. Cancer Biol Ther. 3: 755-60. PMID: 15197346
3. La expresión del gen candidato a supresor tumoral hSRBC se pierde con frecuencia en cánceres primarios de pulmón con y sin metilación del ADN.  |  Zöchbauer-Müller, S., et al. 2005. Oncogene. 24: 6249-55. PMID: 15940253
4. Transducción de señales a través del receptor de la sustancia P en células de glioblastoma humano: funciones de Src y PKCdelta.  |  Yamaguchi, K., et al. 2005. Cancer Chemother Pharmacol. 56: 585-93. PMID: 16012865
5. Análisis por microarrays de la metilación de promotores en cánceres de pulmón.  |  Fukasawa, M., et al. 2006. J Hum Genet. 51: 368-374. PMID: 16435073
6. Inactivación epigenética frecuente de hSRBC en el cáncer gástrico y su implicación en la respuesta atenuada de p53 al estrés.  |  Lee, JH., et al. 2008. Int J Cancer. 122: 1573-84. PMID: 18059034
7. SRBC/cavin-3 es una proteína adaptadora de caveolina que regula la función de las caveolas.  |  McMahon, KA., et al. 2009. EMBO J. 28: 1001-15. PMID: 19262564
8. Estudio de la metilación del ADN del glioblastoma multiforme basado en micromatrices.  |  Martinez, R., et al. 2009. Epigenetics. 4: 255-64. PMID: 19550145
9. Una proteína de unión a proteína quinasa Cdelta SRBC cuya expresión es inducida por la inanición de suero.  |  Izumi, Y., et al. 1997. J Biol Chem. 272: 7381-9. PMID: 9054438