P23 Anticuerpo (G-7): sc-376725

P23, también conocida como PTGES3 (prostaglandina E sintasa 3) o TEBP (proteína de unión a la telomerasa p23), es una proteína expresada de manera ubicua que funciona como una co-chaperona y desempeña un papel importante en la transducción de señales. Como una de varias proteínas en el complejo molecular de chaperonas basado en HSP 90, P23 promueve la descomposición de complejos reguladores de la transcripción al interrumpir la activación transcripcional mediada por receptores. P23 actúa de manera dependiente de hormonas para co-chaperonar al receptor de estrógeno alfa (ERα), un complejo esteroide, hacia su forma madura y para regular la expresión de genes relacionados con ERα. Localizada en el citoplasma, P23 interactúa con el receptor de glucocorticoides (GR) y, a través de la descomposición de la maquinaria de transcripción de GR, se piensa que inhibe la transcripción dependiente de GR. La participación de P23 en diversas vías mediadas por receptores esteroides sugiere una estrecha participación en la transducción de señales y la regulación de procesos celulares. La sobreexpresión de P23 está implicada en la invasión y metástasis de varios tipos de cáncer.

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P23 Anticuerpo (G-7) Referencias:

1. Las chaperonas moleculares p23 actúan en un paso tardío de la acción de los receptores intracelulares para afectar diferencialmente a la eficacia de los ligandos.  |  Freeman, BC., et al. 2000. Genes Dev. 14: 422-34. PMID: 10691735
2. Localización de los sitios de interacción entre p23 y Hsp90 en solución.  |  Martinez-Yamout, MA., et al. 2006. J Biol Chem. 281: 14457-64. PMID: 16565516
3. cPGES/p23 es necesaria para la función del receptor de glucocorticoides y el crecimiento embrionario pero no para la síntesis de prostaglandina E2.  |  Lovgren, AK., et al. 2007. Mol Cell Biol. 27: 4416-30. PMID: 17438133
4. La p23/Sba1p protege contra los inhibidores de la Hsp90 independientemente de su actividad chaperona intrínseca.  |  Forafonov, F., et al. 2008. Mol Cell Biol. 28: 3446-56. PMID: 18362168
5. Una forma truncada de p23 regula a la baja la actividad telomerasa mediante la interrupción de la función Hsp90.  |  Woo, SH., et al. 2009. J Biol Chem. 284: 30871-80. PMID: 19740745
6. El mapa funcional global de la chaperona molecular p23 revela una extensa red celular.  |  Echtenkamp, FJ., et al. 2011. Mol Cell. 43: 229-41. PMID: 21777812
7. La regulación al alza de la cochaperona p23 mediada por miARN actúa como factor antiapoptótico en la leucemia linfoblástica aguda infantil.  |  Liu, X., et al. 2012. Leuk Res. 36: 1098-104. PMID: 22677230
8. El virus de la clorosis de la lechuga P23 suprime el silenciamiento del ARN e induce necrosis local con mayor gravedad a temperaturas elevadas.  |  Kubota, K. and Ng, JC. 2016. Phytopathology. 106: 653-62. PMID: 26828232
9. Las chaperonas moleculares Hsp90 y p23 controlan la arquitectura de la cromatina manteniendo el pool funcional del remodelador de la cromatina RSC.  |  Echtenkamp, FJ., et al. 2016. Mol Cell. 64: 888-899. PMID: 27818141
10. La regulación descendente de p23 en células epiteliales pulmonares normales reduce las toxicidades de la exposición al benzo[a]pireno y al condensado de humo de cigarrillo a través de un mecanismo dependiente del receptor de arilhidrocarburos.  |  Chen, J., et al. 2019. Toxicol Sci. 167: 239-248. PMID: 30204910

El anticuerpo P23 preferido es el Anticuerpo P23 (JJ6): sc-101496.