MO25 Anticuerpo (919I2G): sc-517655

El anticuerpo MO25 (919I2G) es un anticuerpo monoclonal IgG1 de ratón de cadena ligera kappa que detecta la proteína MO25 de origen humano, de ratón y de rata mediante western blotting (WB). El anticuerpo anti-MO25 (919I2G) está disponible en formato no conjugado, lo que proporciona a los investigadores una herramienta fiable para estudiar esta importante proteína. La MO25, también conocida como proteína 39 de unión al calcio, desempeña un papel crucial en la regulación de la serina/treonina quinasa LKB1, que es un supresor tumoral clave implicado en la homeostasis energética y el metabolismo celulares. La interacción entre MO25 y LKB1 es vital para la correcta localización y activación de LKB1, ya que MO25 facilita la translocación de LKB1 del núcleo al citoplasma, potenciando así las funciones de supresor tumoral. La desregulación de este complejo puede conducir a una actividad deficiente de LKB1, contribuyendo al desarrollo del síndrome de Peutz-Jeghers y aumentando el riesgo de diversos cánceres. El anticuerpo MO25 (919I2G) permite a los investigadores comprender mejor los mecanismos moleculares que subyacen a la regulación de LKB1 y sus implicaciones en la biología del cáncer.

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MO25 Referencias:

1. Proteína supresora de tumores LKB1: Participante en la polaridad celular.  |  Baas, AF., et al. 2004. Trends Cell Biol. 14: 312-9. PMID: 15183188
2. El entrenamiento de resistencia aumenta la proteína LKB1 y MO25 pero no la actividad de la proteína cinasa activada por AMP en el músculo esquelético.  |  Taylor, EB., et al. 2004. Am J Physiol Endocrinol Metab. 287: E1082-9. PMID: 15292028
3. Análisis del complejo LKB1-STRAD-MO25.  |  Boudeau, J., et al. 2004. J Cell Sci. 117: 6365-75. PMID: 15561763
4. Los ésteres de acil-CoA de cadena larga inhiben la fosforilación de la proteína cinasa activada por AMP en la treonina-172 por LKB1/STRAD/MO25.  |  Taylor, EB., et al. 2005. Am J Physiol Endocrinol Metab. 288: E1055-61. PMID: 15644453
5. Identificación de la quinasa SNRK, relacionada con la no fermentación de la sacarosa, como nuevo sustrato de LKB1.  |  Jaleel, M., et al. 2005. FEBS Lett. 579: 1417-23. PMID: 15733851
6. TOPORS, implicada en la degeneración de la retina, es una proteína cilio-centrosomal.  |  Chakarova, CF., et al. 2011. Hum Mol Genet. 20: 975-87. PMID: 21159800
7. TOPORS modula H2AX discriminando el estrés genotóxico.  |  Seong, KM., et al. 2012. J Biochem Mol Toxicol. 26: 429-38. PMID: 22972498
8. TOPORS, una proteína supresora de tumores, contribuye al mantenimiento de la arquitectura de cromatina de orden superior.  |  Ji, L., et al. 2020. Biochim Biophys Acta Gene Regul Mech. 1863: 194518. PMID: 32113985
9. Mutaciones de TOPORS identificadas en familias con retinosis pigmentaria.  |  He, K., et al. 2022. Ophthalmic Genet. 43: 371-377. PMID: 35254173
10. Las actividades concertadas de ubiquitina ligasa dirigida a SUMO de TOPORS y RNF4 son esenciales para la gestión del estrés y la proliferación celular.  |  Liu, JCY., et al. 2024. Nat Struct Mol Biol. 31: 1355-1367. PMID: 38649616
11. La inhibición de la ubiquitina ligasa TOPORS aumenta la eficacia de los agentes hipometilantes del ADN a través de la estabilización de DNMT1.  |  Kaito, S., et al. 2024. Nat Commun. 15: 7359. PMID: 39198387
12. El síndrome de Peutz-Jeghers está causado por mutaciones en una nueva serina treonina cinasa.  |  Jenne, DE., et al. 1998. Nat Genet. 18: 38-43. PMID: 9425897