L-type Ca⁺⁺ CP α1S Anticuerpo (IIF71VH3): sc-21782

El anticuerpo L-type Ca++ CP α1S (IIF71VH3) es un anticuerpo monoclonal IgG1 de ratón que detecta la L-type Ca++ CP α1S en muestras de ratón, rata, humano y conejo a través de aplicaciones como el western blotting (WB), la inmunoprecipitación (IP) y la inmunofluorescencia (IF). El Ca++ CP tipo L α1S es un componente crítico de los canales de calcio dependientes de voltaje, que son esenciales para mediar la entrada de calcio en las células excitables en respuesta a la despolarización de la membrana. Estos canales desempeñan un papel fundamental en diversos procesos dependientes del calcio, como la contracción muscular, la liberación de hormonas y neurotransmisores y la expresión génica. La estructura de los canales de calcio de tipo L consiste en complejos multiméricos formados por una subunidad α-1, una subunidad β intracelular, una subunidad α-2/δ unida por disulfuro y una subunidad γ transmembrana. La subunidad α-1S específicamente es crucial para el acoplamiento excitación-contracción en el músculo esquelético, facilitando la conversión de señales eléctricas en acción mecánica. Además, los canales de calcio de tipo L pueden formar complejos macromoleculares de señalización con receptores acoplados a proteínas G, aumentando la especificidad de las vías de señalización que regulan la función muscular y otros procesos celulares. Las diversas propiedades biofísicas y farmacológicas de estos canales, incluida su clasificación en varios tipos como L, N, T, P, Q y R, subrayan su importancia en la fisiología celular y ponen de relieve el valor del anticuerpo anti Ca++ CP α1S de tipo L (IIF71VH3) en la investigación centrada en la señalización del calcio y la fisiología muscular.

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L-type Ca⁺⁺ CP α1S Anticuerpo (IIF71VH3) Referencias:

1. La regulación de los canales musculares Cav1.1 por despolarización a largo plazo implica la proteólisis de la subunidad alfa1s.  |  Carrillo, E., et al. 2004. J Membr Biol. 199: 155-61. PMID: 15457372
2. La proteína de la unión SR JP-45 afecta a la expresión funcional del canal de Ca2+ dependiente de voltaje Cav1.1.  |  Anderson, AA., et al. 2006. J Cell Sci. 119: 2145-55. PMID: 16638807
3. Las diferencias de secuencia en los motivos IQ de CaV1.1 y CaV1.2 afectan en gran medida a la unión de la calmodulina y a la inactivación dependiente del calcio.  |  Ohrtman, J., et al. 2008. J Biol Chem. 283: 29301-11. PMID: 18718913
4. Una variante de empalme del canal de Ca2+ CaV1.1 con alta conductancia y sensibilidad al voltaje altera el acoplamiento EC en el músculo esquelético en desarrollo.  |  Tuluc, P., et al. 2009. Biophys J. 96: 35-44. PMID: 19134469
5. Efectos beneficiosos de la bumetanida en un modelo de ratón CaV1.1-R528H de parálisis periódica hipocaliémica.  |  Wu, F., et al. 2013. Brain. 136: 3766-74. PMID: 24142145
6. La permeación de Ca(2+) y/o la unión a CaV1.1 ajusta la señalización de Ca(2+) en el músculo esquelético para mantener la función muscular.  |  Lee, CS., et al. 2015. Skelet Muscle. 5: 4. PMID: 25717360
7. La unión/permeabilización del Ca2+ a través del canal de calcio, CaV1.1, regula la distribución intracelular de la proteína transportadora de ácidos grasos, CD36, y el metabolismo de los ácidos grasos.  |  Georgiou, DK., et al. 2015. J Biol Chem. 290: 23751-65. PMID: 26245899
8. La entrada de calcio mediada por el receptor de células T requiere canales Cav1.1 con empalme alternativo.  |  Matza, D., et al. 2016. PLoS One. 11: e0147379. PMID: 26815481
9. La inhibición de la calpaína rescata la fragmentación de la troponina T3, aumenta Cav1.1 y mejora la fuerza del músculo esquelético en ratones sedentarios envejecidos.  |  Zhang, T., et al. 2016. Aging Cell. 15: 488-98. PMID: 26892246
10. Dos dominios sensores de voltaje distintos controlan la sensibilidad al voltaje y la cinética de activación de corriente en los canales de calcio CaV1.1.  |  Tuluc, P., et al. 2016. J Gen Physiol. 147: 437-49. PMID: 27185857

El anticuerpo L-type Ca⁺⁺ CP α1S preferido es el Anticuerpo L-type Ca⁺⁺ CP α1S (G-1): sc-514685.