IL-2Rβ Anticuerpo (G-1): sc-393092

El receptor de IL-2 es un complejo multicomponente que consiste en tres subunidades, α, β y γ, cada una de las cuales es necesaria para la unión de alta afinidad de IL-2. La cadena α funciona principalmente en la unión de IL-2, mientras que las cadenas β y γ contribuyen a la unión de IL-2 y son esenciales para la activación de vías de señalización inducida por IL-2 que llevan al crecimiento de las células T. Tanto el IL-4R como el IL-7R fueron inicialmente descritos como receptores de citoquinas de alta afinidad de un solo componente. Sin embargo, ahora está bien establecido que la cadena γ del IL-2R funciona como un segundo subunit del IL-4R y del IL-7R de alta afinidad. En consecuencia, las subunidades originalmente descritas de estos últimos receptores ahora se denominan IL-4Rα e IL-7Rα respectivamente, mientras que la subunidad común se denomina γc. Aunque la cadena γ común mejora la unión de ligandos en estos tres receptores de citoquinas, no tiene la capacidad de unir estos ligandos por sí sola. Hay evidencia de que la cadena γc también es una subunidad de IL-13R.

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IL-2Rβ Anticuerpo (G-1) Referencias:

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2. Análisis citométrico de flujo de la expresión de la cadena beta del receptor de interleucina-2 (p70-75) en diversas células leucémicas.  |  Hoshino, S., et al. 1990. Blood. 76: 767-74. PMID: 2383656
3. La cadena beta del receptor humano de la interleucina 2 (p70). Identificación directa, purificación parcial y patrones de expresión en células mononucleares de sangre periférica.  |  Sharon, M., et al. 1988. J Exp Med. 167: 1265-70. PMID: 2832509
4. TransCon IL-2 β/γ: un nuevo profármaco de acción prolongada con liberación sostenida de una variante de IL-2 selectiva de IL-2Rβ/γcon farmacocinética mejorada y potente activación de células inmunitarias citotóxicas para el tratamiento del cáncer.  |  Rosen, DB., et al. 2022. J Immunother Cancer. 10: PMID: 35817480
5. Un receptor quimérico IL-7Rα/IL-2Rβ promueve la diferenciación de progenitores de células T en células B y células linfoides innatas de tipo 2.  |  Shimba, A., et al. 2024. J Immunol. 213: 952-964. PMID: 39140896
6. Asociación dependiente de SH2 de la subunidad reguladora 85-kDa de la fosfatidilinositol 3'-cinasa con la cadena beta del receptor de interleucina-2.  |  Truitt, KE., et al. 1994. J Biol Chem. 269: 5937-43. PMID: 7509794
7. El dominio citoplasmático de la cadena beta del receptor de interleucina-2 contiene elementos de transducción de señales tanto únicos como funcionalmente redundantes.  |  Goldsmith, MA., et al. 1994. J Biol Chem. 269: 14698-704. PMID: 8182077
8. El dominio citoplásmico rico en serina de la cadena beta del receptor de interleucina-2 es esencial para la activación de la tirosina proteína cinasa y la fosfatidilinositol-3-quinasa dependiente de interleucina-2.  |  Merida, I., et al. 1993. J Biol Chem. 268: 6765-70. PMID: 8384218
9. La enterotoxina estafilocócica B aumenta la expresión de la cadena beta del receptor de interleucina 2 en las células B amigdalares.  |  Franz, A., et al. 1993. Eur J Immunol. 23: 2696-9. PMID: 8405068
10. Delineación de las regiones de la cadena beta del receptor de interleucina-2 (IL-2) importantes para la asociación de Jak1 y Jak3. Reclutamiento funcional independiente de Jak1 de Jak3 a Il-2Rbeta.  |  Zhu, MH., et al. 1998. J Biol Chem. 273: 10719-25. PMID: 9553136

El anticuerpo IL-2Rβ preferido es el Anticuerpo IL-2Rβ (C-2): sc-166427.