γS-crystallin Anticuerpo (E-9): sc-515095

El anticuerpo γS-cristalina (E-9) es un anticuerpo monoclonal IgG1 de ratón que detecta γS-cristalina en muestras de ratón, rata y humanos mediante aplicaciones como western blotting (WB), inmunoprecipitación (IP), inmunofluorescencia (IF) y ensayo inmunoenzimático (ELISA). La γS-cristalina, también conocida como Beta-cristalina S, es una proteína de 178 aminoácidos caracterizada por su forma monomérica y su estructura beta única de dos dominios, que es crucial para mantener la transparencia del cristalino y el índice de refracción en el ojo. El anticuerpo contra la γS-cristalina (E-9) pertenece a la familia de genes beta/gamma-cristalina y está localizado en el cromosoma 3. La integridad estructural de la γS-cristalina es vital, ya que cualquier alteración puede provocar agregación y la consiguiente opacidad del cristalino, una característica distintiva de las cataratas congénitas. El anticuerpo monoclonal de γS-cristalina (E-9) es especialmente valioso para los investigadores que estudian los mecanismos moleculares que subyacen a la transparencia del cristalino y la formación de cataratas, proporcionando información sobre posibles dianas terapéuticas para los trastornos oculares.

Alexa Fluor^® es una marca registrada de Molecular Probes Inc., OR., USA

REIVEW LI-COR^® y Odyssey^® son marcas registradas de LI-COR Biosciences.

γS-crystallin Anticuerpo (E-9) Referencias:

1. Gamma cristalinas del cristalino del ojo humano.  |  Vendra, VP., et al. 2016. Biochim Biophys Acta. 1860: 333-43. PMID: 26116913
2. La desamidación de N76 en la cristalina gamma S humana promueve la formación de dímeros.  |  Ray, NJ., et al. 2016. Biochim Biophys Acta. 1860: 315-24. PMID: 26318015
3. Los cationes divalentes y la divergencia de la función de la cristalina beta y gamma.  |  Roskamp, KW., et al. 2019. Biochemistry. 58: 4505-4518. PMID: 31647219
4. La variante S39C relacionada con la catarata aumenta la sensibilidad de la γ-S-cristalina al estrés ambiental al destruir los enlaces cruzados disulfuro intermoleculares.  |  Yang, X., et al. 2020. Biochem Biophys Res Commun. 526: 459-465. PMID: 32234236
5. La unión de la gamma-S-cristalina humana al cobre ayuda a amortiguar la agregación causada por el daño oxidativo.  |  Roskamp, KW., et al. 2020. Biochemistry. 59: 2371-2385. PMID: 32510933
6. La G18V, causante de cataratas, elimina la antagonización por ATP contra la desestabilización inducida por el hacinamiento de la γS-cristalina humana.  |  He, Y., et al. 2020. Biochem Biophys Res Commun. 530: 554-560. PMID: 32753316
7. La cristalina gamma S humana resiste el plegamiento a pesar de la extensa modificación química por exposición a radiación ionizante.  |  Norton-Baker, B., et al. 2022. J Phys Chem B. 126: 679-690. PMID: 35021623
8. Trastorno adquirido y asimetría en un modelo de intercambio de dominios para la agregación de γ-cristalina.  |  Sagar, V. and Wistow, G. 2022. J Mol Biol. 434: 167559. PMID: 35341744
9. Impacto del peróxido de hidrógeno en la estructura, estabilidad y propiedades de agregación de la γ-cristalina humana.  |  Vendra, VPR. 2023. J Biosci. 48: PMID: 36856090
10. El aminoácido glicina, el decimoctavo, desempeña un papel esencial en el mantenimiento de la estabilidad estructural de la γS-cristalina vinculada a la catarata congénita.  |  Zhu, S., et al. 2023. Int J Biol Macromol. 251: 126339. PMID: 37586630

El anticuerpo γS-crystallin preferido es el Anticuerpo γS-crystallin (A-3): sc-374265.