Complexin-1/2 Anticuerpo (B-9): sc-514321

Complexin-1 y Complexin-2, también designados como Synaphin-1 y Synaphin-2, contienen un dominio medio alfa-helicoidal de aproximadamente 58 aminoácidos. Complexin-1 y Complexin-2 se expresan en terminales presinápticas de neuronas inhibitorias y excitatorias del hipocampo, respectivamente, y en reservorios citoplasmáticos durante las primeras etapas del desarrollo. Los complexinas promueven la formación de precomplejos SNARE (proteínas receptoras de factor de unión sensible a N-etilmaleimida soluble) al unirse a synaxin con su dominio alfa-helicoidal. Las complexinas son reguladores importantes de la liberación de neurotransmisores en una etapa tardía en la liberación de neurotransmisores dependiente de calcio o inmediatamente después del paso desencadenante de calcio de la liberación sincrónica rápida de neurotransmisores y precediendo a la fusión de vesículas. Las neuronas que carecen de complexinas muestran una eficiencia reducida en la liberación de neurotransmisores debido a una disminución en la sensibilidad al calcio del proceso de secreción sináptica. Complexin-2 puede desempeñar un papel solo en la LTP (potenciación a largo plazo) después de la estimulación tetánica. Una pérdida progresiva de Complexin-2 ocurre en los cerebros de ratones que llevan la mutación de la enfermedad de Huntington, un trastorno neurodegenerativo autosómico dominante. Los cambios en la liberación de neurotransmisores podrían contribuir a las disfunciones motoras, emocionales y cognitivas observadas en estos ratones.

Alexa Fluor^® es una marca registrada de Molecular Probes Inc., OR., USA

REIVEW LI-COR^® y Odyssey^® son marcas registradas de LI-COR Biosciences.

Complexin-1/2 Anticuerpo (B-9) Referencias:

1. Los ratones knockout de complexina 1 presentan marcados déficits en comportamientos sociales, pero parecen ser cognitivamente normales.  |  Drew, CJ., et al. 2007. Hum Mol Genet. 16: 2288-305. PMID: 17652102
2. Regulación de complexina 1 y complexina 2 en la corteza prefrontal humana en desarrollo.  |  Salimi, K., et al. 2008. Synapse. 62: 273-82. PMID: 18240322
3. La complexina-1 aumenta la velocidad de acoplamiento de vesículas mediante interacciones simultáneas de SNARE y de membrana.  |  Diao, J., et al. 2013. J Am Chem Soc. 135: 15274-7. PMID: 24083833
4. Los Cambios en la Expresión de Complexina-1 y Foxp1 Son Nuevos Efectos Cerebrales de la Patología de la Alfa-Sinucleína.  |  Gispert, S., et al. 2015. Mol Neurobiol. 52: 57-63. PMID: 25112678
5. La complexina induce un cambio conformacional en el extremo C-terminal proximal de la membrana del complejo SNARE.  |  Choi, UB., et al. 2016. Elife. 5: PMID: 27253060
6. El dominio C-terminal de la complexina-1 de mamífero se localiza en membranas muy curvadas.  |  Gong, J., et al. 2016. Proc Natl Acad Sci U S A. 113: E7590-E7599. PMID: 27821736
7. La unión de complexina a membranas y t-SNAREs receptoras explica su efecto de bloqueo de la fusión.  |  Zdanowicz, R., et al. 2017. Biophys J. 113: 1235-1250. PMID: 28456331
8. Tipos celulares y sinapsis que expresan las proteínas reguladoras del complejo SNARE Complexina 1 y Complexina 2 en la retina de mamíferos.  |  Lux, UT., et al. 2021. Int J Mol Sci. 22: PMID: 34360929
9. La Estabilización del Núcleo SNARE por Complexina-1 Facilita la Expansión del Poro de Fusión.  |  Pierson, J. and Shin, YK. 2021. Front Mol Biosci. 8: 805000. PMID: 34970598
10. VAMP2 regula la separación de fases de la α-sinucleína.  |  Agarwal, A., et al. 2024. Nat Cell Biol. 26: 1296-1308. PMID: 38951707

El anticuerpo Complexin-1/2 preferido es el Anticuerpo Complexin-1/2 (D-9): sc-365152.