Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
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VEGFR Tyrosine Kinase Inhibitor II | 269390-69-4 | sc-204378 | 5 mg | $208.00 | 1 | |
El inhibidor de la tirosina cinasa VEGFR II presenta una interacción selectiva con el receptor Flt, caracterizada por su capacidad de interrumpir la unión al ATP mediante inhibición competitiva. Las características estructurales únicas de este compuesto permiten interacciones electrostáticas específicas con residuos cargados, modulando la actividad cinasa del receptor. Su flexibilidad conformacional permite ajustes dinámicos durante la unión, lo que influye en la cinética general de la reacción y aumenta su eficacia inhibidora en las redes de señalización celular. | ||||||
VEGFR Tyrosine Kinase Inhibitor V | sc-356190 | 5 mg | $240.00 | |||
El inhibidor V de la tirosina cinasa VEGFR demuestra una notable afinidad por el receptor Flt, provocando una modulación alostérica que altera la conformación del receptor. Las regiones hidrofóbicas únicas de este compuesto facilitan las interacciones críticas de van der Waals, aumentando la estabilidad de la unión. Su perfil cinético revela una tasa de disociación lenta, lo que permite una ocupación prolongada del receptor. Además, las características de solubilidad del compuesto favorecen su distribución eficaz en el entorno celular, lo que repercute en las vías de señalización posteriores. | ||||||
AP 24534 HCl | 943319-70-8 free base | sc-396905 sc-396905A | 10 mg 50 mg | $112.00 $138.00 | ||
AP 24534 HCl presenta una interacción distintiva con el receptor Flt a través de un mecanismo de unión dual que estabiliza su conformación activa. La presencia de grupos funcionales polares potencia la unión de hidrógeno, contribuyendo a su selectividad. Su cinética de reacción se caracteriza por una fase de asociación rápida, seguida de un equilibrio gradual, que permite una unión sostenida al receptor. Además, la dinámica de solvatación única del compuesto facilita una absorción celular eficaz, influyendo en varias cascadas de señalización. |