La CCDC125 es una proteína que se regula mediante diversas modificaciones postraduccionales, incluida la fosforilación, que pueden alterar significativamente su actividad funcional. Una de las vías de activación de la CCDC125 es la elevación de los niveles intracelulares de AMP cíclico. Los compuestos que potencian la actividad de la adenilil ciclasa o inhiben las fosfodiesterasas conducen a una acumulación de AMPc dentro de la célula, lo que provoca la activación de la proteína cinasa A (PKA). La PKA, a su vez, fosforila la CCDC125, modulando así su actividad. Además, ciertos agonistas que se unen a receptores acoplados a proteínas G también pueden aumentar los niveles de AMPc, contribuyendo aún más a la activación de la CCDC125 mediada por la PKA. Este mecanismo de acción demuestra la importancia del eje de señalización AMPc-PKA en la regulación de la actividad de la CCDC125.
Además, la actividad de la CCDC125 se ve influida por otras quinasas celulares que se activan por diversos estímulos. Por ejemplo, los activadores de quinasas dirigidos a la proteína quinasa C (PKC) o a la vía Jun N-terminal quinasa (JNK) pueden fosforilar la CCDC125, afectando así a su estado funcional. La afluencia de calcio dentro de la célula puede activar las quinasas dependientes de calcio, lo que también puede dar lugar a la fosforilación y posterior activación de la CCDC125. Además, la inhibición de las proteínas fosfatasas crea un entorno celular propicio para la fosforilación sostenida de proteínas como la CCDC125, manteniéndolas así en un estado activo.
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