A CCDC125 é uma proteína que é regulada através de várias modificações pós-traducionais, incluindo a fosforilação, que podem alterar significativamente a sua atividade funcional. Uma das formas de ativação da CCDC125 é através da elevação dos níveis intracelulares de AMP cíclico. Os compostos que aumentam a atividade da adenilil ciclase ou inibem as fosfodiesterases conduzem a uma acumulação de AMPc na célula, resultando na ativação da proteína quinase A (PKA). A PKA, por sua vez, fosforila o CCDC125, modulando assim a sua atividade. Além disso, certos agonistas que se ligam aos receptores acoplados à proteína G podem também aumentar os níveis de AMPc, contribuindo ainda mais para a ativação do CCDC125 mediada pela PKA. Este mecanismo de ação demonstra a importância do eixo de sinalização AMPc-PKA na regulação da atividade do CCDC125.
Além disso, a atividade do CCDC125 é influenciada por outras cinases celulares que são activadas por vários estímulos. Por exemplo, os activadores de cinases que visam a proteína quinase C (PKC) ou a via da quinase Jun N-terminal (JNK) podem fosforilar a CCDC125, afectando assim o seu estado funcional. O influxo de cálcio na célula pode ativar cinases dependentes do cálcio, o que também pode resultar na fosforilação e subsequente ativação do CCDC125. Além disso, a inibição das proteínas fosfatases cria um ambiente celular propício à fosforilação sustentada de proteínas como a CCDC125, mantendo-as assim num estado ativo.
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