VAMP-1/2 Antikörper (4H302): sc-58310

Ursprünglich wurden Syntaxine als Docking-Proteine angesehen, aber sie wurden in letzter Zeit als Verankerungs-Proteine kategorisiert, die sich an die cytoplasmatischen Oberflächen von Zellmembranen anheften. Es wurde gezeigt, dass Syntaxine an verschiedene Proteine binden, die an der Exozytose beteiligt sind, einschließlich VAMPs (vesikulär assoziierte Membranproteine), NSF (N-Ethylmaleimid-sensitive Faktor), SNAP 25 (synaptosomal assoziiertes Protein von 25 kDa), SNAPs (lösliche NSF-Anbindungsproteine) und Synaptotagmin. VAMPs, auch als Synaptobrevine bezeichnet, einschließlich VAMP-1 und VAMP-2, und Synaptotagmin, ein Protein, das als Inhibitor der Exozytose fungieren kann, sind vesikuläre Proteine. SNAPs, einschließlich α- und γ-SNAP, sind cytoplasmatische Proteine, die an ein Membranrezeptorkomplex binden, der aus VAMP, SNAP 25 und Syntaxin besteht. SNAPs vermitteln die Membranbindung von NSF, die für Membranfusionsreaktionen essentiell ist. Ein zusätzliches Protein, das als Synaptophysin bezeichnet wird, kann die Exozytose durch Konkurrenz mit SNAP 25 und Syntaxinen um die Bindung an VAMP regulieren.

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VAMP-1/2 Antikörper (4H302) Literaturhinweise:

1. Identifizierung des Endoplasmatischen Retikulums als Zielsignal in Vesikel-assoziierten Membranproteinen.  |  Kim, PK., et al. 1999. J Biol Chem. 274: 36876-82. PMID: 10601239
2. Morphologische und molekulare Heterogenität an Freisetzungsstellen einzelner Neuronen.  |  Morgenthaler, FD., et al. 2003. Eur J Neurosci. 17: 1365-74. PMID: 12713639
3. Synaptophysin I steuert die Ausrichtung von VAMP2/Synaptobrevin II auf synaptische Vesikel.  |  Pennuto, M., et al. 2003. Mol Biol Cell. 14: 4909-19. PMID: 14528015
4. Differenzielle Expression von synaptischen Proteinen nach chronischem Restraint-Stress im präfrontalen Cortex und Hippocampus von Ratten.  |  Müller, HK., et al. 2011. Brain Res. 1385: 26-37. PMID: 21354112
5. Spezifität der Botulinumprotease für Proteine der menschlichen VAMP-Familie.  |  Yamamoto, H., et al. 2012. Microbiol Immunol. 56: 245-53. PMID: 22289120
6. Die HSF1-Transkriptionsaktivität vermittelt die Alkoholinduktion der Vamp2-Expression und der GABA-Freisetzung.  |  Varodayan, FP. and Harrison, NL. 2013. Front Integr Neurosci. 7: 89. PMID: 24376402
7. Die Herunterregulierung des Spleißregulators RBFOX1 beeinträchtigt die visuelle Tiefenwahrnehmung.  |  Gu, L., et al. 2018. PLoS One. 13: e0200417. PMID: 30001398
8. Die Verteilung der neuromuskulären Verbindungen hängt von der Muskelfaserteilung ab, wenn die Botulinum-Neurotoxin-Rezeptoren und die SNARE-Expression bei der Ratte einheitlich sind.  |  Carré, D., et al. 2022. Toxicon. 212: 34-41. PMID: 35413334
9. Verteilung von Proteinen für die synaptische Freisetzung in Nervenenden, die mit dem Trachealis-Muskel von Ratten assoziiert sind.  |  Moriai, H., et al. 2023. Auton Neurosci. 244: 103042. PMID: 36370593
10. Expression von VAMP-2-ähnlichem Protein in intrazellulären Vesikeln des Sammelkanals der Niere. Kolokalisierung mit Aquaporin-2-Wasserkanälen.  |  Nielsen, S., et al. 1995. J Clin Invest. 96: 1834-44. PMID: 7560075

Der bevorzugte. VAMP-2 Antikörper ist VAMP-2 Antikörper (3E5): sc-69706.