V-ATPase B2 Antikörper (C-9): sc-166122

Die Vacuolar-Typ H+-ATPase (V-ATPase) ist ein 'multisubunit's Enzym, das für die Säuerung von eukaryotischen intrazellulären Organellen verantwortlich ist. V-ATPasen pumpen Protonen gegen ein elektrochemisches Gradienten, während F-ATPasen den Prozess umkehren, wodurch ATP synthetisiert wird. Ein peripheres V1-Domänen, das für die ATP-Hydrolyse verantwortlich ist, und eine integrale V0-Domäne, die für die Protonentranslokation verantwortlich ist, bilden die V-ATPase. Neun Subunits (A-H) bilden die V1-Domäne und fünf Subunits (a, d, c, c 'und c") bilden die V0-Domäne. Wie die F-ATPase wird die V-ATPase wahrscheinlich durch ein Rotationsmechanismus betrieben. Die V-ATPase V1 B-Subunit existiert als zwei Isoformen. Im Innenohr fungiert die V-ATPase B1-Isoform bei der Protonensekretion und ist erforderlich, um den richtigen Endolymphen-pH und eine normale Hörfunktion aufrechtzuerhalten. Das Gen, das das humane V-ATPase B1-Isoform kodiert, wird auf Chromosom 2cen-q13 abgebildet. Mutationen in diesem Gen verursachen eine distale tubuläre Azidose, die mit einer sensorineuralen Schwerhörigkeit assoziiert ist. Die V-ATPase B2-Isoform wird in der Niere exprimiert und ist die einzige B-Isoform, die in Osteoklasten exprimiert wird. Das Gen, das das humane V-ATPase B2-Isoform kodiert, wird auf Chromosom 8p22-p21 abgebildet.

Alexa Fluor^® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® und Odyssey^® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

V-ATPase B2 Antikörper (C-9) Literaturhinweise:

1. Verteilung der Rab GTPasen in der Mausniere und Vergleich mit der vakuolären H+-ATPase.  |  Curtis, LM. and Gluck, S. 2005. Nephron Physiol. 100: p31-42. PMID: 15838183
2. Relokalisierung der Untereinheit B2 der V-ATPase in die apikale Membran von epididymalen Klarzellen von Mäusen, denen die Untereinheit B1 fehlt.  |  Da Silva, N., et al. 2007. Am J Physiol Cell Physiol. 293: C199-210. PMID: 17392376
3. Kompensatorische Membranexpression der Isoform der B2-Untereinheit der V-ATPase in interkalierten Nierenmarkzellen von B1-defizienten Mäusen.  |  Paunescu, TG., et al. 2007. Am J Physiol Renal Physiol. 293: F1915-26. PMID: 17898041
4. Die Rolle von CFTR und ClC-5 bei der Modulation der vakuolären H+-ATPase-Aktivität im proximalen Nierentubulus.  |  Carraro-Lacroix, LR., et al. 2010. Cell Physiol Biochem. 26: 563-76. PMID: 21063094
5. V-ATPase fördert den durch den transformierenden Wachstumsfaktor-β induzierten epithelial-mesenchymalen Übergang von proximalen Tubulusepithelzellen der Ratte.  |  Cao, X., et al. 2012. Am J Physiol Renal Physiol. 302: F1121-32. PMID: 22129967
6. Interaktion zwischen V-ATPase B2 und (Pro-)Renin-Rezeptoren bei der Förderung des Fortschreitens der renalen tubulointerstitiellen Fibrose.  |  Liu, Y., et al. 2016. Sci Rep. 6: 25035. PMID: 27121029
7. Eine gestörte V-ATPase führt zu einem erhöhten lysosomalen pH-Wert, was zu einer Störung des lysosomalen Abbaus und einer Blockierung des autophagischen Flusses führt und zur fluoridinduzierten Entwicklungsneurotoxizität beiträgt.  |  Han, X., et al. 2022. Ecotoxicol Environ Saf. 236: 113500. PMID: 35421827
8. Die Überexpression der V-ATPase B2 mildert die Lungenschädigung/Fibrose, indem sie die Permeabilisierung der lysosomalen Membran stabilisiert und den Kollagenabbau erhöht.  |  Lee, JU., et al. 2022. Exp Mol Med. 54: 662-672. PMID: 35624153
9. V-ATPase B2 fördert die mikrogliale Phagozytose von Myelinresten durch Inaktivierung des MAPK-Signalweges.  |  Li, Y., et al. 2024. Neuropeptides. 106: 102436. PMID: 38733728
10. F-53B stört den Energiestoffwechsel durch Hemmung der V-ATPase-AMPK-Achse in neuronalen Zellen.  |  Zhang, Y., et al. 2025. J Hazard Mater. 487: 137111. PMID: 39793390

Der bevorzugte. V-ATPase B1/2 Antikörper ist V-ATPase B1/2 Antikörper (F-6): sc-55544.