N-Boc-S-methyl-L-cysteine (CAS 16947-80-1)

N-Boc-S-Methyl-L-Cystein ist eine modifizierte Aminosäure, bei der die natürliche Aminosäure L-Cystein durch Hinzufügen einer tert-Butoxycarbonyl (Boc)-Schutzgruppe am Stickstoffatom und einer Methylgruppe am Schwefelatom chemisch verändert wird. Die Boc-Gruppe ist eine übliche Schutzgruppe, die in der Peptidsynthese verwendet wird, um unerwünschte Reaktionen an der Aminogruppe während der Kopplung von Aminosäuren zu verhindern. Der primäre Wirkmechanismus von N-Boc-S-Methyl-L-Cystein besteht in seiner Verwendung als Baustein bei der Synthese von Peptiden und modifizierten Proteinen. Die Boc-Gruppe schützt die Aminfunktionalität vor einer vorzeitigen Reaktion, was bei der schrittweisen Peptidsynthese, bei der die Aminosäuren nacheinander hinzugefügt werden, entscheidend ist. Die S-Methylgruppe an der Cysteinseitenkette erhöht die Hydrophobie und Stabilität der Aminosäure und verhindert die Oxidation der Thiolgruppe, die normalerweise Disulfidbindungen bilden würde. In der Forschung wird N-Boc-S-Methyl-L-Cystein zur Untersuchung von Proteinstruktur und -funktion eingesetzt, indem es die ortsspezifische Einführung modifizierter Aminosäuren in Peptide und Proteine ermöglicht. Dies kann besonders nützlich sein, um die Rolle von Cysteinresten bei der Proteinfaltung, -stabilität und -funktion zu verstehen, da das methylierte Thiol das Verhalten von Cystein auf kontrolliertere Weise nachahmen kann, ohne dass es zur Bildung von Disulfidbindungen kommt. Außerdem wird diese Verbindung bei der Entwicklung neuer Peptide und kleiner Moleküle mit verbesserten pharmakologischen Eigenschaften eingesetzt. Durch den Einbau von N-Boc-S-Methyl-L-Cystein in Peptide können die Forscher die Lipophilie und die Membranpermeabilität des Moleküls erhöhen, wodurch es sich besser für potenzielle therapeutische Anwendungen eignet, bei denen eine Kontrolle der Protein-Protein-Wechselwirkungen gewünscht wird.