Date published: 2025-9-12

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Maltotetraose (CAS 34612-38-9)

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Alternative Namen:
Maltotetraose is also known as Amylotetraose.
Anwendungen:
Maltotetraose ist ein Tetrasaccharid, das die α-Amylase-Syntheserate in B. stearothermophilus erhöht und die TNF-α-induzierte Expression von ICAM-1 hemmt.
CAS Nummer:
34612-38-9
Reinheit:
≥95%
Molekulargewicht:
666.58
Summenformel:
C24H42O21
Ausschließlich für Forschungszwecke. Nicht Geeignet für Verwendung in Diagnostik oder Therapie.
* Schauen Sie auf das Analysezertifikat (CoA), um die genauen Daten (inkl. Wassergehalt) Ihrer Produktionscharge (Lot) zu sehen.

Direktverknüpfungen

Maltotetraose, auch bekannt als Amylotetraose, ist ein Maltooligosaccharid, das aus vier durch α-1,4-glykosidische Bindungen verknüpften Glukoseeinheiten besteht und in B. stearothermophilus gefunden wurde. Es ist ein normales menschliches Oligosaccharid, das im Plasma vorkommt, aber bei Pompe-Krankheit erhöhte Werte zeigt. Maltotetraose (750 μg/ml) hemmt das Wachstum von E. carotovora in einem Zylinder-Agar-Platten-Assay, beeinflusst jedoch das Wachstum mehrerer anderer Mikroorganismen nicht. Es hemmt auch die durch TNF-α induzierte Expression von interzellulärem Adhäsionsmolekül-1 (ICAM-1) in MOVAS-1-Maus-Glattmuskelzellen (VSMCs), die mit einem ICAM-1-Luciferase-Reporter transfiziert wurden, bei einer Konzentration von 20 μM. Maltotetraose ist auch bekannt als Amylotetraose, α-D-Glucopyranosyl-1,4-O-α-D-glucopyranosyl-1,4-O-α-D-glucopyranosyl-1,4-D-glucopyranose und O-α-D-glucopyranosyl-(1→4)-O-α-D-glucopyranosyl-(1→4)-O-α-D-glucopyranosyl-(1→4)-D-Glukose.


Maltotetraose (CAS 34612-38-9) Literaturhinweise

  1. Isolierung von Maltotetraose aus Streptomyces als Antibiotikum gegen Erwinia carotovora.  |  Kondo, H., et al. 1975. J Antibiot (Tokyo). 28: 157-60. PMID: 1112768
  2. Glucoamylase: Struktur-/Funktionsbeziehungen und Proteintechnik.  |  Sauer, J., et al. 2000. Biochim Biophys Acta. 1543: 275-293. PMID: 11150611
  3. Biosynthese von Maltotetraose als Antibiotikum gegen Erwinia carotovora durch eine Streptomyces-Amylase.  |  Tanaka, M., et al. 1975. J Antibiot (Tokyo). 28: 920-3. PMID: 1201973
  4. INDUKTION DER ALPHA-AMYLASE VON BACILLUS STEAROTHERMOPHILUS DURCH MALTODEXTRINE.  |  WELKER, NE. and CAMPBELL, LL. 1963. J Bacteriol. 86: 687-91. PMID: 14066462
  5. ISOLIERUNG VON MALTOTRIOSE UND MALTOTETRAOSE AUS STÄRKEHYDROLYSATEN.  |  CLARK, AG. and MANSFORD, KR. 1963. Nature. 200: 30-2. PMID: 14074622
  6. Reinigung und Charakterisierung einer Maltotetraose-bildenden alkalischen (alpha)-Amylase aus einem alkalophilen Bacillus-Stamm, GM8901.  |  Kim, TU., et al. 1995. Appl Environ Microbiol. 61: 3105-12. PMID: 16535108
  7. Kontinuierliche Herstellung von Maltotetraose unter Verwendung eines dualen immobilisierten Enzymsystems aus maltotetraosebildender Amylase und Pullulanase.  |  Kimura, T., et al. 1990. Biotechnol Bioeng. 36: 790-6. PMID: 18597275
  8. Klonierung und Nukleotidsequenz des Gens (amyP) für Maltotetraose-bildende Amylase aus Pseudomonas stutzeri MO-19.  |  Fujita, M., et al. 1989. J Bacteriol. 171: 1333-9. PMID: 2646279
  9. Hemmung der PDGF-induzierten Migration und der TNF-α-induzierten ICAM-1-Expression durch Maltotetraose aus Bambusstammextrakt (BSE) in vaskulären glatten Muskelzellen der Maus.  |  Shin, SY., et al. 2016. Mol Nutr Food Res. 60: 2086-97. PMID: 27067145
  10. Herstellung von hochreiner Maltose und Maltotetraose aus Stärke durch ein neuartiges und effizientes Verfahren namens 'Reducing End Modification Method'.  |  Ezure, Y., et al. 1997. Biosci Biotechnol Biochem. 61: 1931-3. PMID: 27396744
  11. Die Struktur der Maltotetraose-bildenden Amylase aus Pseudomonas saccharophila STB07 gibt Aufschluss über ihre Produktspezifität.  |  Zhang, Z., et al. 2020. Int J Biol Macromol. 154: 1303-1313. PMID: 31751711
  12. Disulfidbindungstechnik zur Verbesserung der Thermostabilität der Maltotetraose-bildenden Amylase aus Pseudomonas saccharophila STB07.  |  Wang, Y., et al. 2022. Foods. 11: PMID: 35563929
  13. Kristallstruktur einer Maltotetraose-bildenden Exo-Amylase aus Pseudomonas stutzeri.  |  Morishita, Y., et al. 1997. J Mol Biol. 267: 661-72. PMID: 9126844
  14. Kristallstrukturen einer mutierten Maltotetraose-bildenden Exo-Amylase, kokristallisiert mit Maltopentaose.  |  Yoshioka, Y., et al. 1997. J Mol Biol. 271: 619-28. PMID: 9281429
  15. Biokonversion von Stärke in Maltotetraose mit Hilfe von Pseudomonas Stutzeri Maltotetraohydrolase in einem Membran-Recycling-Bioreaktor: Wirkung mehrerer Enzymsysteme und Studie zur Massenbilanz  |  Gun-Jo Woo and Jeffrey D. McCord. 1994. Enzyme and Microbial Technology. 16: 1016-1020.

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