L-Arginine 7-amido-4- methylcoumarin dihydrochloride (CAS 113712-08-6)

L-Arginine 7-amido-4-methylcoumarin dihydrochlorid, ein weit verbreitetes Reagenz in der wissenschaftlichen Forschung, dient als ausgezeichneter fluorogener Substrat für Kathepsin H, was eine präzise Quantifizierung seiner Aktivität ermöglicht. Dieses chemische Substrat erweist sich auch als wertvoll für Aminopeptidase B, CD13 (PepN), PepC und Trypsin, wodurch eine blaue fluoreszierende Lösung entsteht. L-Arginine 7-amido-4-methylcoumarin dihydrochlorid, auch als L-Arg-AMC-Cl bezeichnet, ist eine synthetische Verbindung, die aus L-Arginin, einer natürlich vorkommenden Aminosäure, und 4-Methylcoumarin, einem Derivat von Coumarin, abgeleitet wird. In der wissenschaftlichen Forschung findet L-Arg-AMC-Cl vielfältige Anwendungen, einschließlich der Untersuchung von Protein-Protein-Interaktionen, Enzymkinetik und Rezeptorbindung. Es dient als fluoreszierender Sondenstoff, der die Untersuchung der Struktur und Funktion von Proteinen, Nukleinsäuren und anderen Biomolekülen erleichtert. Darüber hinaus dient L-Arg-AMC-Cl als fluoreszierender Marker für die Zellbildgebung und -verfolgung. Das Wirkungsmechanismus von L-Arg-AMC-Cl basiert auf seiner Fähigkeit, mit Proteinen und anderen Biomolekülen zu interagieren. Die Verbindung besitzt eine L-Arginin-Einheit, die an Aminosäurereste auf Proteinen binden kann, sowie eine 4-Methylcoumarin-Einheit, die an Nukleinsäuren binden kann. Bei der Bindung an Proteine und Biomoleküle ändert sich die Fluoreszenz von L-Arg-AMC-Cl, die durch Fluoreszenzspektroskopie nachgewiesen werden kann. Obwohl das vollständige Verständnis der biochemischen und physiologischen Wirkungen von L-Arg-AMC-Cl noch nicht vorliegt, haben Studien seine Interaktionen mit Proteinen, Biomolekülen und Rezeptoren gezeigt. Diese Interaktionen können ihre Struktur, Funktion und möglicherweise Veränderungen in zellulären Signalwegen verursachen.