GAPDH-2 Antikörper (2E3-2E10): sc-293335

Der GAPDH-2-Antikörper (2E3-2E10) ist ein monoklonaler IgG1-Antikörper der leichten Kette von Mäusen, der GAPDH-2 in Proben von Mäusen, Ratten und Menschen durch verschiedene Anwendungen wie Western Blot (WB), Immunpräzipitation (IP), Immunfluoreszenz (IF), Immunhistochemie mit in Paraffin eingebetteten Schnitten (IHCP) und Enzyme-linked Immunosorbent Assay (ELISA) nachweist. Der GAPDH-2 (2E3-2E10)-Antikörper wird in nicht konjugierter Form angeboten, was ein vielseitiges experimentelles Design ermöglicht. Glyceraldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase (GAPDH) spielt eine entscheidende Rolle im Zellstoffwechsel, indem sie die reversible oxidative Phosphorylierung von Glycerinaldehyd-3-phosphat katalysiert, einem wichtigen Schritt in der Glykolyse, bei dem Energie in Form von Nicotinamidadenindinukleotid (NAD) erzeugt wird. Über den Energiestoffwechsel hinaus ist GAPDH an verschiedenen zellulären Prozessen beteiligt, darunter DNA-Reparatur und Transkriptionsregulation, was die Bedeutung von GAPDH für die Aufrechterhaltung der zellulären Homöostase unterstreicht. Die GAPDH-Expression ist bei verschiedenen Krebsarten, darunter Leber-, Lungen- und Prostatakrebs, häufig hochreguliert. Während der Apoptose wandert GAPDH in den Zellkern, wo es mit Proteinen interagiert, die mit neurodegenerativen Erkrankungen in Verbindung stehen, wie dem Beta-Amyloid-Vorläufer und Huntingtin, was die vielfältige Rolle von GAPDH sowohl in der normalen Physiologie als auch bei Krankheiten weiter unterstreicht.

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GAPDH-2 Antikörper (2E3-2E10) Literaturhinweise:

1. Die gentechnisch veränderte glykolytische Glyceraldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase bindet die Antikonformation von NAD+-Nicotinamid, erfährt aber keinen A-spezifischen Hydridtransfer.  |  Eyschen, J., et al. 1999. Arch Biochem Biophys. 364: 219-27. PMID: 10190977
2. Neue Einblicke in ein altes Protein: die funktionelle Vielfalt der Glyceraldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase von Säugetieren.  |  Sirover, MA. 1999. Biochim Biophys Acta. 1432: 159-84. PMID: 10407139
3. Glyceraldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase und Apoptose.  |  Berry, MD. and Boulton, AA. 2000. J Neurosci Res. 60: 150-4. PMID: 10740219
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5. Transkriptionsprofile von Zelllinien, die aus einem orthotopen Pankreastumormodell stammen, zeigen metastasierungsassoziierte Gene.  |  Tarbé, N., et al. 2001. Anticancer Res. 21: 3221-8. PMID: 11848476
6. Veränderung der intrazellulären Struktur und Funktion der Glyceraldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase: ein gemeinsamer Phänotyp neurodegenerativer Erkrankungen?  |  Mazzola, JL. and Sirover, MA. 2002. Neurotoxicology. 23: 603-9. PMID: 12428732
7. Erhöhte Glyceraldehyd-3-Phosphat-Dehydrogenase-Genexpression in späten pathologischen Stadien von menschlichem Prostatakrebs.  |  Rondinelli, RH., et al. 1997. Prostate Cancer Prostatic Dis. 1: 66-72. PMID: 12496918
8. Eine menschliche nukleare Uracil-DNA-Glykosylase ist die 37-kDa-Untereinheit der Glyceraldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase.  |  Meyer-Siegler, K., et al. 1991. Proc Natl Acad Sci U S A. 88: 8460-4. PMID: 1924305
9. Hypobare Hypoxie und Reoxygenierung führen zu Veränderungen des Proteom-Profils in der Hirnrinde von Ratten.  |  Hernández, R., et al. 2013. Neuromolecular Med. 15: 82-94. PMID: 22961459
10. Die zeitliche Expression von Adipokinen während der Wirbelsäulenfusion.  |  Virk, S., et al. 2017. Spine J. 17: 1897-1906. PMID: 28647583
11. [Auswirkungen von Andrographolid auf die Expression von prokoagulierenden und fibrinolytischen Hemmfaktoren in Alveolarepithelzellen der Ratte vom Typ II, die durch Lipopolysaccharid stimuliert werden.]  |  Yang, G., et al. 2021. Zhonghua Wei Zhong Bing Ji Jiu Yi Xue. 33: 155-160. PMID: 33729132
12. [Mechanismus des Notch3-Signalwegs zur Regulierung der Differenzierung von vaskulären Stammzellen der Aortendissektion in glatte Muskelzellen].  |  Han, Y., et al. 2023. Zhonghua Wei Zhong Bing Ji Jiu Yi Xue. 35: 503-508. PMID: 37308231

Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele, die auch von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden. Über 8.300 unserer Antikörper werden als ImmunoCruz^®-Konjugate angeboten, was die Nutzung von Sekundärantkörpern überflüssig macht.

Antikörper von Santa Cruz Biotechnology wurden bereits in über 360.000 wissenschaftliche Publikationen verwendet. Anti-GAPDH-2 Antikörper (2E3-2E10) hat 101 Referenzen in einer Vielzahl von wissenschaftlichen Publikationen.

Primärantikörper wie Anti-GAPDH-2 Antikörper (2E3-2E10) für Säuger-Zielproteine werden für den Nachweis einer Reihe von Säugetierarten empfohlen, hauptsächlich von Mäusen, Ratten und Menschen. Viele Säugetier-Antikörper sind auch ideal für die Veterinärforschung und detektieren das Zielproteinen in Schafen, Schweinen, Ziegen, Katzen, Hunden, Rindern und Pferden. Primäre monoklonale Antikörper von Santa Cruz Biotechnology sind für die in-vitro Grundlagenforschung im Labor geeignet und nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt. Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele dar, die von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden.

GAPDH-2 Antikörper (2E3-2E10) Spezifikationen

Alternative Bezeichnung: GAPDH-2

Klon: 2E3-2E10

Klassifikation: Primärantikörper

Klonalität: Monoklonaler Antikörper

Antikörper Isotyp: IgG₁ kappa light chain

Aminosäuren: 1-408

Ziel-Epitop: GAPDH-2

Epitope Spezies: human

Reaktivität: GAPDH-2

Speziesreaktivität: mouse, rat, human

Reaktivität mit weiteren Säugetierarten: N/A

Reaktivität mit weiteren Nicht-Säugetierartent: N/A

Anwendungen: WB, IP, IF, IHC(P), ELISA

Gebinde: Each vial contains 100 µg IgG₁ kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Produktreferenzen: 101 Referenzen in verschiedenen wissenschaftlichen Publikationen

Konjugate für GAPDH-2 Antikörper (2E3-2E10): N/A