αA-crystallin Antikörper (SUB4): sc-69687

Der αA-Kristallin-Antikörper (SUB4) ist ein monoklonaler IgG1-Antikörper der Maus, der αA-Kristallin bei Mäusen, Ratten, Menschen, Rindern und Vögeln durch Western Blot (WB), Immunpräzipitation (IP), Immunfluoreszenz und ELISA (Enzyme-linked Immunosorbent Assay) nachgewiesen werden kann. Der αA-Kristallin (SUB4)-Antikörper erkennt ein wichtiges Mitglied der Familie der kleinen Hitzeschockproteine, das speziell an der Aufrechterhaltung der Linsentransparenz und des Brechungsindex beteiligt ist, was für das richtige Sehen unerlässlich ist. αA-Kristallin fungiert als molekulares Chaperon, das die Aggregation denaturierter Proteine verhindert, deren Renaturierung jedoch nicht erleichtert. Die einzigartige Struktur von αA-Kristallin, das sieben verschiedene Proteinregionen und vier homologe Motive umfasst, ermöglicht die Bildung großer löslicher Aggregate, die andere Proteine unter Stressbedingungen stabilisieren. Die Expression von αA-Kristallin bleibt auf die Linse beschränkt, und Mutationen im αA-Kristallin-Gen können zu autosomal-dominanten angeborenen Katarakten führen, was die Bedeutung des Proteins für die Augengesundheit unterstreicht. Der Anti-αA-Kristallin-Antikörper (SUB4) ist ein wichtiges Hilfsmittel für Forscher, die sich mit der Biologie der Linse, der Proteinaggregation und damit zusammenhängenden Pathologien befassen, und ermöglicht eine zuverlässige Erkennung und Analyse in verschiedenen experimentellen Anwendungen.

Alexa Fluor^® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® und Odyssey^® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

αA-crystallin Antikörper (SUB4) Literaturhinweise:

1. AlphaA-Crystallin interagierende Regionen in dem kleinen Hitzeschockprotein alphaB-Crystallin.  |  Sreelakshmi, Y., et al. 2004. Biochemistry. 43: 15785-95. PMID: 15595834
2. αA-Crystallin assoziiert mit α6-Integrin-Rezeptorkomplexen und reguliert die zelluläre Signalübertragung.  |  Menko, AS. and Andley, UP. 2010. Exp Eye Res. 91: 640-51. PMID: 20709056
3. Die N-terminale Verlängerung von βB1-Crystallin chaperoniert die Faltung von β-Crystallin und kooperiert mit αA-Crystallin.  |  Leng, XY., et al. 2014. Biochemistry. 53: 2464-73. PMID: 24669963
4. In vivo-Substrate der molekularen Linsenchaperone αA-Crystallin und αB-Crystallin.  |  Andley, UP., et al. 2014. PLoS One. 9: e95507. PMID: 24760011
5. Das kleine Hitzeschockprotein αA-Crystallin reguliert die Pankreastumorigenese negativ.  |  Liu, J., et al. 2016. Oncotarget. 7: 65808-65824. PMID: 27588467
6. RNA-Aptamere, die auf menschliches αA-Crystallin abzielen, binden kein αB-Crystallin und verschonen die α-Crystallin-Domäne.  |  Mallik, PK., et al. 2017. Biochem Biophys Res Commun. 491: 423-428. PMID: 28720498
7. Asp 58 moduliert die Bildung von Linsen αA-Kristallin-Oligomeren und die Chaperonfunktion.  |  Takata, T., et al. 2018. FEBS J. 285: 2263-2277. PMID: 29676852
8. Von αA-Crystallin abgeleitetes Minichaperon stabilisiert αAG98R-Crystallin durch Beeinflussung seines Zeta-Potentials.  |  Phadte, AS., et al. 2018. Mol Vis. 24: 297-304. PMID: 29706763
9. Charakterisierung einer N-terminalen Mutante von αA-Crystallin αA-R21Q im Zusammenhang mit kongenitaler Katarakt.  |  Phadte, AS., et al. 2018. Exp Eye Res. 174: 185-195. PMID: 29782825
10. Die Struktur und Oxidation des Augenlinsen-Chaperons αA-Crystallin.  |  Kaiser, CJO., et al. 2019. Nat Struct Mol Biol. 26: 1141-1150. PMID: 31792453

Der bevorzugte. αA-crystallin Antikörper ist αA-crystallin Antikörper (B-2): sc-28306.