AdoMetDC Antikörper (E-6): sc-166970

AdoMetDC-Antikörper (E-6) ist ein monoklonaler Maus IgG1 κ AdoMetDC-Antikörper (auch als AdoMetDC-Antikörper bezeichnet), der das AdoMetDC-Protein von Maus-, Ratte- und menschlicher Herkunft mittels WB, IP, IF und ELISA nachweist. Der AdoMetDC-Antikörper (E-6) ist sowohl in nicht konjugierter Form als auch in mehreren konjugierten Formen des AdoMetDC-Antikörpers erhältlich, darunter Agarose, HRP, PE, FITC und mehrere Alexa Fluor®-Konjugate. Polyamine sind Verbindungen, die zwei oder mehr primäre Aminogruppen aufweisen und für zelluläre Prozesse wie Zellwachstum, Proliferation und Tumorpromotion wichtig sind. AdoMetDC (Adenosylmethionindecarboxylase 1), auch als S-Adenosylmethionin-Decarboxylase-Proenzyms (SAMDC) oder AMD1 bekannt, ist ein 334 Aminosäure-Protein, das ein wichtiges Zwischenenzym in Polyamin-Biosynthese-Pfaden ist. AdoMetDC verwendet eine Pyruvylgruppe als Co-Faktor, um S-Adenosyl-L-Methionin in (5-Deoxy-5-Adenosyl)(3-Aminopropyl)-Methylsulfoniumsalz und Kohlendioxid umzuwandeln. AdoMetDC wird als inaktives Proenzymsynthetisiert, das sich selbst maturiert, um zwei nicht identische Untereinheiten zu bilden, die als α und β bezeichnet werden. Die aktive AdoMetDC bildet ein Heterotetramer aus zwei α-Ketten und zwei β-Ketten. Sowohl die Proenzymprozessierung von AdoMetDC als auch die katalytische Aktivität des reifen AdoMetDC werden durch Putrescin stimuliert, während die katalytische Aktivität durch Iodoessigsäure gehemmt wird.

Alexa Fluor^® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® und Odyssey^® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

AdoMetDC Antikörper (E-6) Literaturhinweise:

1. Struktur eines menschlichen S-Adenosylmethionin-Decarboxylase-Selbstverarbeitungs-Ester-Zwischenprodukts und Mechanismus der Putrescin-Stimulation der Verarbeitung, wie durch die H243A-Mutante enthüllt.  |  Ekstrom, JL., et al. 2001. Biochemistry. 40: 9495-504. PMID: 11583148
2. Mechanismus der Verarbeitung des Proenzyms der menschlichen S-Adenosylmethionin-Decarboxylase, wie durch die Struktur der S68A-Mutante enthüllt.  |  Tolbert, WD., et al. 2003. Biochemistry. 42: 2386-95. PMID: 12600205
3. Der Abbau von S-Adenosylmethionin-Decarboxylase durch das 26 S-Proteasom wird durch substratvermittelte Transaminierung beschleunigt.  |  Yerlikaya, A. and Stanley, BA. 2004. J Biol Chem. 279: 12469-78. PMID: 14718534
4. Die Differenzierung von HSG-Zellen durch Kultur auf extrazellulärer Matrix beinhaltet die Induktion von S-Adenosylmethion-Decarboxylase und Ornithin-Decarboxylase.  |  Lam, K., et al. 2005. J Cell Physiol. 203: 353-61. PMID: 15521072
5. S-Adenosylmethionin-Decarboxylase reguliert teilweise das Zellwachstum von HL-60-Zellen durch Kontrolle des intrazellulären ROS-Spiegels: Frühe Seneszenz und Sensibilisierung gegenüber Gamma-Strahlung.  |  Kim, JS., et al. 2006. Arch Biochem Biophys. 456: 58-70. PMID: 17069747
6. S-Adenosylmethionin und DNA-Methyltransferase-1 mRNA-Überexpression bei Psychosen.  |  Guidotti, A., et al. 2007. Neuroreport. 18: 57-60. PMID: 17259861
7. Auswirkungen des Antisense-RNA-Targetings von ODC und AdoMetDC auf die Polyaminsynthese und das Zellwachstum in Prostatakrebszellen unter Verwendung eines prostatischen androgenabhängigen Promotors in Adenovirus.  |  Li, W., et al. 2008. Prostate. 68: 1354-61. PMID: 18548481
8. Strukturelle Grundlage für die Putrescin-Aktivierung der menschlichen S-Adenosylmethionin-Decarboxylase.  |  Bale, S., et al. 2008. Biochemistry. 47: 13404-17. PMID: 19053272
9. Die Rolle des Sulfoniumzentrums bei der Bestimmung der Ligandenspezifität der menschlichen s-Adenosylmethionindecarboxylase.  |  Bale, S., et al. 2009. Biochemistry. 48: 6423-30. PMID: 19527050

Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele, die auch von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden. Über 8.300 unserer Antikörper werden als ImmunoCruz^®-Konjugate angeboten, was die Nutzung von Sekundärantkörpern überflüssig macht.

Antikörper von Santa Cruz Biotechnology wurden bereits in über 360.000 wissenschaftliche Publikationen verwendet. Anti-AdoMetDC Antikörper (E-6) hat 3 Referenzen in einer Vielzahl von wissenschaftlichen Publikationen.

Primärantikörper wie Anti-AdoMetDC Antikörper (E-6) für Säuger-Zielproteine werden für den Nachweis einer Reihe von Säugetierarten empfohlen, hauptsächlich von Mäusen, Ratten und Menschen. Viele Säugetier-Antikörper sind auch ideal für die Veterinärforschung und detektieren das Zielproteinen in Schafen, Schweinen, Ziegen, Katzen, Hunden, Rindern und Pferden. Primäre monoklonale Antikörper von Santa Cruz Biotechnology sind für die in-vitro Grundlagenforschung im Labor geeignet und nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt. Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele dar, die von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden.

AdoMetDC Antikörper (E-6) Spezifikationen

Alternative Bezeichnung: AdoMetDC

Klon: E-6

Klassifikation: Primärantikörper

Klonalität: Monoklonaler Antikörper

Antikörper Isotyp: IgG₁ kappa light chain

Aminosäuren: 5-219

Ziel-Epitop: AdoMetDC

Epitope Spezies: human

Reaktivität: AdoMetDC

Speziesreaktivität: mouse, rat, human

Reaktivität mit weiteren Säugetierarten: N/A

Reaktivität mit weiteren Nicht-Säugetierartent: N/A

Anwendungen: WB, IP, IF, ELISA

Gebinde: Each vial contains 200 µg IgG₁ kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Produktreferenzen: 3 Referenzen in verschiedenen wissenschaftlichen Publikationen

Konjugate für AdoMetDC Antikörper (E-6): AC: Agarose, AF488: Alexa Fluor^® 488, AF546: Alexa Fluor^® 546, AF594: Alexa Fluor^® 594, AF647: Alexa Fluor^® 647, AF680: Alexa Fluor^® 680, AF790: Alexa Fluor^® 790, FITC: Fluoroscein, HRP: Horseradish Peroxidase, PE: Phycoerythrin