4933427G17Rik Aktivatoren

Gängige 4933427G17Rik Activators sind unter underem Forskolin CAS 66575-29-9, IBMX CAS 28822-58-4, (-)-Epinephrine CAS 51-43-4, Isoproterenol Hydrochloride CAS 51-30-9 und Dibutyryl-cAMP CAS 16980-89-5.

Chemische Aktivatoren der Major Facilitator Superfamily Domain, die 13B enthält, können bei der Regulierung seiner Funktion über verschiedene biochemische Wege von entscheidender Bedeutung sein. Forskolin ist ein bekannter Aktivator der Adenylatcyclase, die die Umwandlung von ATP in cAMP katalysiert, einen sekundären Botenstoff, der die Proteinkinase A (PKA) aktiviert. Nach der Aktivierung kann die PKA eine Reihe von Proteinen phosphorylieren, darunter auch 13B, das eine Domäne der Major Facilitator Superfamily enthält, was zu dessen funktioneller Aktivierung führt. In ähnlicher Weise erhöht IBMX den cAMP-Spiegel, indem es Phosphodiesterasen hemmt, die cAMP abbauen, und so die Aktivierung von PKA und die anschließende Aktivierung von 13B (Major Facilitator Superfamily Domain Containing 13B) hinauszögert. Epinephrin, ein Hormon und ein Neurotransmitter, bindet an adrenerge Rezeptoren und induziert einen Anstieg des cAMP-Spiegels, der dann die PKA aktiviert. Die aktivierte PKA ist dann in der Lage, die 13B enthaltende Major Facilitator Superfamily Domain zu phosphorylieren, wodurch ihre Aktivität verstärkt wird. Isoproterenol, ein weiterer adrenerger Agonist, erhöht ebenfalls den cAMP-Spiegel und aktiviert die PKA, was zur Phosphorylierung und Aktivierung der 13B enthaltenden Major Facilitator Superfamily Domain führen kann.

Darüber hinaus aktiviert Choleratoxin die Adenylatzyklase auf irreversible Weise, was einen Anstieg des cAMP-Spiegels und eine Aktivierung der PKA zur Folge hat, was wahrscheinlich zur Phosphorylierung und Aktivierung der 13B enthaltenden Major Facilitator Superfamily Domain führt. Dibutyryl-cAMP, ein synthetisches Analogon von cAMP, kann PKA direkt aktivieren, ohne dass die Adenylatzyklase aktiviert werden muss, und führt so zur Aktivierung von 13B, einer Domäne der Major Facilitator Superfamily. PMA, ein Aktivator der Proteinkinase C (PKC), kann die 13B enthaltende Major Facilitator Superfamily Domain an verschiedenen Resten phosphorylieren und bietet damit einen alternativen Weg für ihre Aktivierung. Ionomycin kann durch Erhöhung des intrazellulären Kalziumspiegels die Calmodulin-abhängige Kinase (CaMK) aktivieren, die ebenfalls die 13B enthaltende Major Facilitator Superfamily Domain phosphorylieren und aktivieren kann. Der Kalziumionophor A23187 wirkt ähnlich wie Ionomycin und führt möglicherweise zur Aktivierung der 13B enthaltenden Major Facilitator Superfamily Domain durch CaMK-vermittelte Phosphorylierung. Anisomycin aktiviert den JNK-Stoffwechselweg, was zur Aktivierung von Transkriptionsfaktoren führen kann, die Kinasen hochregulieren, die ihrerseits 13B, das die Major Facilitator Superfamily Domain enthält, phosphorylieren und aktivieren können. Durch die Hemmung von Proteinphosphatasen, die Proteine dephosphorylieren, trägt Okadainsäure dazu bei, dass Proteine wie Major Facilitator Superfamily Domain containing 13B in einem phosphorylierten, aktiven Zustand bleiben. Schließlich kann Phosphatidsäure den mTOR-Signalweg aktivieren, was zu einer Phosphorylierung und anschließenden Aktivierung der 13B enthaltenden Major Facilitator Superfamily Domain führen kann. Durch die Interaktion mit diesen verschiedenen Signalmolekülen und -wegen kann die 13B enthaltende Major Facilitator Superfamily Domain innerhalb der Zelle aktiv reguliert werden.