Gli attivatori chimici di ZNF700 possono essere compresi attraverso la lente delle vie di segnalazione intracellulare che portano all'attivazione funzionale della proteina. Il forbolo 12-miristato 13-acetato (PMA) è un potente attivatore della protein-chinasi C (PKC), che fosforila direttamente ZNF700, potenziandone l'attività. La ionomicina, aumentando i livelli di calcio intracellulare, può innescare l'attivazione delle protein chinasi calcio-dipendenti, che successivamente fosforilano e attivano ZNF700. Analogamente, la forskolina aumenta il cAMP intracellulare, attivando la protein chinasi A (PKA), che può fosforilare ZNF700 e attivarlo. L'acido okadaico e la calicolina A funzionano inibendo le fosfatasi proteiche PP1 e PP2A, impedendo la de-fosforilazione delle proteine e mantenendo così ZNF700 in uno stato fosforilato e attivo.
Inoltre, la staurosporina, sebbene comunemente nota come inibitore delle chinasi, a concentrazioni specifiche può attivare le chinasi che fosforilano ZNF700. La bisindolilmaleimide I, attraverso la sua azione inibitoria sulla PKC, può portare a un'attivazione reciproca di chinasi alternative che fosforilano e attivano ZNF700. L'anisomicina agisce attraverso l'attivazione delle MAPK, che sono fondamentali per la fosforilazione e l'attivazione di molte proteine, tra cui ZNF700. La tapsigargina, alterando l'omeostasi del calcio, può portare all'attivazione di chinasi calcio-dipendenti che attivano direttamente ZNF700. Il dibutirril-cAMP, un analogo sintetico del cAMP, stimola direttamente la PKA, che attiva ZNF700 attraverso la fosforilazione. L'acido fosfatidico attiva la via di segnalazione mTOR, che svolge un ruolo nella fosforilazione e nella conseguente attivazione di ZNF700. Infine, l'epigallocatechina gallato, inibendo le fosfodiesterasi, determina un aumento dei livelli di cAMP, portando all'attivazione della PKA, che a sua volta fosforila e attiva ZNF700. Ciascuna sostanza chimica, attraverso un meccanismo distinto, assicura l'attivazione di ZNF700 influenzando lo stato di fosforilazione della proteina, modulando così la sua attività biologica.
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