ZNF433 kann über verschiedene zelluläre Signalwege zu seiner funktionellen Aktivierung führen. So ist beispielsweise bekannt, dass Forskolin die Adenylatzyklase stimuliert, was zu einem Anstieg des cAMP-Spiegels in den Zellen führt. Das erhöhte cAMP wiederum aktiviert PKA, eine Kinase, die eine Reihe von Substraten, darunter auch Transkriptionsfaktoren, phosphorylieren kann. PKA kann ZNF433 phosphorylieren, was zu dessen Aktivierung führt. In ähnlicher Weise erhöht Ionomycin den intrazellulären Kalziumspiegel, wodurch kalziumabhängige Proteinkinasen aktiviert werden. Diese Kinasen können dann ZNF433 phosphorylieren, was zu seiner Aktivierung führt. Phorbol 12-Myristat 13-Acetat (PMA) wirkt über die Proteinkinase C (PKC), die verschiedene Proteine phosphoryliert; diese Phosphorylierungskaskade kann auch ZNF433 umfassen. Der epidermale Wachstumsfaktor (EGF) löst den EGF-Rezeptor aus, wodurch der MAPK/ERK-Signalweg in Gang gesetzt wird, der für die Aktivierung von Transkriptionsfaktoren bekannt ist und daher an der Aktivierung von ZNF433 beteiligt sein könnte.
Insulin aktiviert den PI3K/Akt-Signalweg, bei dem die Akt-Kinase verschiedene Proteine phosphorylieren und aktivieren kann, darunter möglicherweise auch ZNF433. Dibutyryl-cAMP, ein synthetisches cAMP-Analogon, kann in ähnlicher Weise PKA aktivieren, das wiederum ZNF433 durch Phosphorylierung aktivieren kann. Calyculin A und Okadasäure fungieren beide als Inhibitoren der Proteinphosphatasen 1 und 2A, was zu einem anhaltenden phosphorylierten Zustand von Proteinen führen kann; dies impliziert, dass ZNF433 in einer aktiven Form verbleiben könnte, wenn eine dieser Chemikalien vorhanden ist. Anisomycin aktiviert stressaktivierte Kinasen wie JNK, und diese Kinasen sind in der Lage, Transkriptionsfaktoren zu phosphorylieren, was auf einen Weg zur Aktivierung von ZNF433 hindeutet. Retinsäure, die Kernrezeptoren und damit die Genexpression aktiviert, kann Signalkaskaden in Gang setzen, an denen Kinasen beteiligt sind, die ZNF433 phosphorylieren können. Wasserstoffperoxid ist an der Signalübertragung bei oxidativem Stress beteiligt und kann Kinasen aktivieren, die zu einer Aktivierung von ZNF433 führen könnten, während Natriumorthovanadat als Tyrosinphosphatase-Inhibitor wirkt und ZNF433 möglicherweise in einem aktivierten Zustand hält, indem es die Dephosphorylierung verhindert. Jede dieser Chemikalien kann durch ihre Interaktion mit spezifischen zellulären Prozessen und Signalwegen zur Aktivierung von ZNF433 beitragen.
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