ZNF324B puede iniciar una cascada de eventos intracelulares que conducen a su activación funcional. El forbol 12-miristato 13-acetato (PMA) y el 1,2-dioctanoil-sn-glicerol (DiC8) imitan el diacilglicerol (DAG) y activan directamente la proteína cinasa C (PKC). Tras la activación, la PKC puede fosforilar el ZNF324B, que es un paso crítico para su activación funcional. Del mismo modo, la forskolina y el dibutiril-cAMP, al aumentar los niveles intracelulares de AMPc, potencian la actividad de la proteína cinasa A (PKA). La PKA puede entonces fosforilar el ZNF324B, lo que conduce a su activación. La ionomicina, mediante su acción de elevar los niveles de calcio intracelular, activa indirectamente la calcineurina, una fosfatasa que puede desfosforilar sitios reguladores específicos en el ZNF324B, activándolo así.
El factor de crecimiento epidérmico (EGF) inicia una cascada de señalización activando el receptor del EGF, lo que conduce a la activación de la vía MAPK/ERK. Esta vía puede fosforilar el ZNF324B, activándolo. La interacción de la insulina con su receptor desencadena la vía de señalización PI3K/Akt, que se sabe que fosforila y activa varias proteínas, entre ellas ZNF324B. La anisomicina, al activar proteínas cinasas activadas por el estrés como la JNK, también promueve la fosforilación y consiguiente activación de la ZNF324B. Del mismo modo, el ácido okadaico y la caliculina A, ambos inhibidores de las proteínas fosfatasas PP1 y PP2A, conducen a una acumulación de proteínas fosforiladas, entre ellas ZNF324B, lo que provoca su activación debido a una disminución de la actividad de desfosforilación. El isoproterenol, a través de la activación de los receptores beta-adrenérgicos, aumenta el AMPc en las células, lo que activa la PKA y puede conducir a la activación de ZNF324B. Por último, la briostatina 1 se une a la PKC y la activa, que es un actor clave en la fosforilación de proteínas, entre las que podría estar la ZNF324B, y por tanto en su activación.
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