ZNF264は、タンパク質のDNAへの結合能力を高める様々な分子間相互作用を行い、それによって活性を調節することができる。例えば、ジンクピリチオンはZNF264のジンクフィンガードメインに直接結合し、DNA結合を促進する構造変化を引き起こす可能性がある。同様に、ビスフェノールAは核ホルモンレセプターと相互作用し、そのレセプターがZNF264のプロモーター領域に結合することにより、DNA結合能力を増加させる。ヒストン脱アセチル化酵素阻害剤であるトリコスタチンAの作用は、ZNF264結合部位近傍のヒストンの過アセチル化を促進し、タンパク質の標的配列へのアクセス性を向上させる。これは5-アザシチジンによって補完される。5-アザシチジンはDNAメチル化レベルを低下させ、おそらくZNF264標的遺伝子の抑制を緩和し、タンパク質の活性を高める。
ZNF264は、その活性に影響を与えるタンパク質複合体の安定化を通して起こる可能性がある。MG132は、プロテアソームによる分解を阻害することによって、ZNF264のDNA結合を促進する制御タンパク質を保存することができる。もう一つのヒストン脱アセチル化酵素阻害剤である酪酸ナトリウムも、ヒストンの過アセチル化をもたらし、ZNF264のDNAへのアクセスを改善する可能性がある。フォルスコリンはcAMPレベルを上昇させ、ZNF264に関連するタンパク質のリン酸化を促進する可能性がある。一方、フォルボール12-ミリスチン酸13-アセテートはプロテインキナーゼCを活性化し、ZNF264の活性を制御するタンパク質を制御する可能性がある。さらに、エピガロカテキンガレートのような化合物はシグナル伝達経路に影響を与え、ZNF264と協働する転写因子やコアクチベーターに影響を与える可能性がある。塩化リチウムがGSK-3βを阻害し、その結果β-カテニンが活性化されると、ZNF264の活性が促進される可能性がある。最後に、レスベラトロールによるサーチュイン活性の調節は、ZNF264の活性化を促進するクロマチン構造の変化をもたらす可能性がある。
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