ZNF146 包括多种可影响蛋白质结构和功能的金属和小分子。锌对 ZNF146 的结构完整性起着奠基作用,因为该蛋白属于锌指蛋白家族。锌离子的存在对 ZNF146 的正常折叠至关重要,它能使 ZNF146 与 DNA 有效地相互作用。同样,氯化镁中的镁等其他金属离子也会影响锌指结构域的构象。镁离子可以稳定 ZNF146 的结构,从而增强其 DNA 结合能力。氯化钴(II)中的钴、硫酸镍(II)中的镍和硫酸铜(II)中的铜等过渡金属可以取代锌指结构单元中的锌。这种替代可导致 ZNF146 的构象状态发生改变,从而形成活化形式,促进 DNA 结合。此外,氯化镉中的镉也能与锌指基团相互作用,可能通过类似的构象变化激活 ZNF146。
除了金属离子,小分子抑制剂和激活剂也会影响 ZNF146 的活性。正钒酸钠可抑制磷酸酶,维持与 ZNF146 相互作用的蛋白质的磷酸化状态,从而可能导致其活化。佛司可林通过提高 cAMP 水平激活蛋白激酶 A(PKA),进而磷酸化和激活与 ZNF146 相关的蛋白质,增强其功能。DNA 甲基转移酶抑制剂(如 5-氮杂胞苷)可改变染色质结构,从而通过增加 ZNF146 DNA 结合位点的可及性激活 ZNF146。组蛋白去乙酰化酶抑制剂(如 Trichostatin A 和丁酸钠)可导致染色质重塑,从而通过促进 DNA 相互作用来激活 ZNF146。此外,12-肉豆蔻酸 13-乙酸磷脂(PMA)可激活蛋白激酶 C(PKC),使调节蛋白磷酸化,从而增强 ZNF146 的活性,促进其在细胞内的功能激活。
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