Os inibidores químicos da USHBP1 podem afetar a capacidade funcional da proteína através de diversas interacções moleculares que impedem várias vias de sinalização essenciais para a sua atividade. A Wortmannin e o LY294002, como inibidores da fosfoinositídeo 3-quinases (PI3K), podem impedir diretamente a via PI3K/Akt, levando a uma diminuição das actividades de sinalização a jusante que são críticas para o funcionamento adequado da USHBP1. Do mesmo modo, o inibidor de quinase de largo espetro, a estauroporina, pode perturbar várias vias de sinalização, inibindo uma vasta gama de cinases, o que pode interferir com as vias essenciais em que a USHBP1 assenta. Além disso, o U0126 e o PD98059 visam especificamente a MEK, um componente-chave da via MAPK/ERK. Ao impedir esta via, os inibidores podem atenuar os eventos de fosforilação necessários para o funcionamento correto da USHBP1.
Visando ainda as redes de sinalização celular, o SP600125 inibe a c-Jun N-terminal quinase (JNK), alterando consequentemente os mecanismos de resposta ao stress no interior da célula que podem influenciar o papel da USHBP1. O SB203580 tem como alvo a p38 MAP quinase, outra proteína quinase activada pelo stress, que, quando inibida, pode levar à redução da fosforilação de substratos sobre os quais a USHBP1 pode atuar. O NF449 perturba a transdução de sinais ao inibir os receptores P2X1 acoplados à proteína G, afectando potencialmente os processos celulares que envolvem a USHBP1. A inibição da proteína quinase C (PKC) pela bisindolilmaleimida I e pelo Gö6976 também pode levar à supressão da função da USHBP1, uma vez que a PKC é conhecida por regular uma variedade de funções celulares. Por último, o lestaurtinib e o dasatinib, ambos inibidores da tirosina quinase, impedem a atividade das tirosina quinases receptoras e das quinases da família Src, respetivamente.
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