TXNDC14 Activadores

Los activadores comunes de TXNDC14 incluyen, entre otros, el glutatión reducido CAS 70-18-8, el β-mercaptoetanol CAS 987-65-5, el β-nicotinamida adenina dinucleótido fosfato CAS 53-59-8, el selenio CAS 7782-49-2 y el óxido de arsénico (III) CAS 1327-53-3.

TXNDC14 emplean varios mecanismos para potenciar la función de la proteína en el mantenimiento de la homeostasis proteica celular. El glutatión, un antioxidante natural, proporciona equivalentes reductores a la TXNDC14, que son necesarios para la reducción de los enlaces disulfuro en las proteínas sustrato. Esta acción contribuye al correcto plegamiento y estabilidad de estas proteínas. Del mismo modo, el ditiotreitol (DTT) promueve la activación de TXNDC14 mediante la ruptura de los enlaces disulfuro dentro de la proteína, lo que puede conducir a la exposición del sitio activo de TXNDC14. Esta exposición aumenta la actividad de la enzima en la catalización de reacciones de intercambio tiol-disulfuro. El β-mercaptoetanol, otro agente reductor, activa la TXNDC14 facilitando la ruptura de los enlaces disulfuro en los sustratos de la proteína, lo que permite a la TXNDC14 desempeñar eficazmente su papel de chaperona.

El NADPH desempeña un papel fundamental en la activación de TXNDC14 a través de su función como cofactor de la tiorredoxina reductasa. Esta reductasa regenera la forma reducida de las proteínas que contienen dominios de tiorredoxina, como TXNDC14, que es esencial para su actividad continuada en la regulación redox. El dióxido de selenio contribuye indirectamente a la activación de TXNDC14 al mejorar el entorno redox celular, lo que, a su vez, favorece la función catalítica de la proteína. Los iones metálicos como el sulfato de zinc y el sulfato de cobre(II) activan la TXNDC14 sirviendo como cofactores de varias enzimas e induciendo estrés oxidativo, respectivamente, lo que aumenta la demanda de actividad de la TXNDC14. El sulfato de hierro(II) contribuye a este proceso participando en reacciones que crean especies reactivas de oxígeno, lo que conduce a la oxidación de proteínas y a una mayor necesidad de la capacidad reductora de enlaces disulfuro de TXNDC14. El metilmetanosulfonato (MMTS) activa TXNDC14 promoviendo la formación de enlaces disulfuro mediante la alquilación de tioles, que TXNDC14 debe reducir para mantener el equilibrio redox de las proteínas. El peróxido de hidrógeno y el ácido lipoico activan aún más TXNDC14 oxidando los tioles de las proteínas, lo que requiere la reducción de los enlaces disulfuro recién formados por TXNDC14 para restaurar la función de las proteínas. Esencialmente, estas sustancias químicas garantizan colectivamente que TXNDC14 sea competente en la mitigación del estrés oxidativo dentro de la célula manteniendo el estado redox de las proteínas.