La chloroquine, en inhibant la dégradation lysosomale, peut provoquer une accumulation de protéines cellulaires qui interagissent avec le motif tripartite 43C, renforçant ainsi son activité. Le NAD+ renforce l'activité des sirtuines, qui modulent les processus de réparation de l'ADN et de transcription dans lesquels le motif tripartite 43C est impliqué, ce qui conduit à un environnement protéique actif. L'ionomycine augmente les niveaux de calcium intracellulaire, activant les voies de signalisation qui peuvent inclure le motif tripartite 43C, ce qui renforce son activité.
La trichostatine A augmente l'acétylation des histones, ce qui rend l'ADN plus accessible au motif tripartite 43C, facilitant ainsi son activité fonctionnelle. La 5-Azacytidine, en inhibant la méthylation de l'ADN, modifie l'expression des gènes, ce qui pourrait renforcer l'activité de la 43C à motif tripartite en modifiant son contexte chromatinien. Le PDTC, par sa modulation des voies sensibles à l'oxydoréduction, renforce probablement l'activité du motif tripartite 43C en raison de sa sensibilité potentielle aux modifications de l'oxydoréduction. La thapsigargin, en augmentant le calcium cytosolique, active des voies dépendantes du calcium qui renforcent potentiellement la fonction du motif tripartite 43C. Enfin, l'orthovanadate de sodium, en inhibant les phosphatases, peut conduire à une augmentation de l'état de phosphorylation des protéines qui régulent ou interagissent avec le motif tripartite 43C, renforçant ainsi son activité.
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