SULT2B10 Inhibidores

Los inhibidores comunes de SULT2B10 incluyen, entre otros, Triclosan CAS 3380-34-5, Bisfenol A, Quercetina CAS 117-39-5, Crisina CAS 480-40-0 y Apigenina CAS 520-36-5.

Los inhibidores químicos de la SULT2B10 abarcan una serie de compuestos que impiden directamente la actividad de sulfonación de la enzima. El triclosán, por ejemplo, puede unirse al dominio sulfotransferasa de la SULT2B10, lo que impide la unión necesaria de los sustratos endógenos para la sulfonación, dando lugar a la inhibición. Del mismo modo, el bisfenol A, al interactuar con el sitio activo de la enzima, obstruye la unión de los sustratos naturales, inhibiendo así la función de la enzima. Compuestos como la quercetina, la crisina y la apigenina actúan como inhibidores competitivos; ocupan el sitio activo de la SULT2B10, impidiendo así la sulfonación de los sustratos previstos. Esta competencia garantiza la reducción de la actividad de la enzima, ya que estas moléculas imitan la estructura de los sustratos naturales en diversos grados, lo que conduce a una disminución de la función de sulfonación de la SULT2B10.

La inclusión adicional de Kaempferol, Resveratrol y Ácido Elágico se suma al espectro de inhibidores químicos al unirse al mismo sitio activo, reduciendo cada uno de ellos la capacidad de SULT2B10 para catalizar la transferencia de grupos sulfato a sus sustratos. La genisteína, la biocanina A y la naringenina también inhiben la SULT2B10 al competir con los sustratos naturales, impidiendo así la actividad normal de la sulfotransferasa. La curcumina, con su estructura molecular distinta, también puede unirse al sitio activo de la SULT2B10, lo que obstruye el acceso de los sustratos endógenos e inhibe la funcionalidad de la enzima. Cada una de estas sustancias químicas, a través de su interacción con el sitio activo y la competencia con los sustratos endógenos, garantiza que la actividad de sulfonación -vital para la función de la SULT2B10- se inhiba eficazmente.