Os inibidores químicos da SULT2B10 abrangem uma série de compostos que impedem diretamente a atividade de sulfonação da enzima. O triclosan, por exemplo, pode ligar-se ao domínio da sulfotransferase da SULT2B10, o que impede a ligação necessária dos substratos endógenos para a sulfonação, levando à inibição. Do mesmo modo, o Bisfenol A, ao interagir com o local ativo da enzima, impede a ligação dos substratos naturais, inibindo assim a função da enzima. Compostos como a Quercetina, a Crisina e a Apigenina funcionam como inibidores competitivos; ocupam o local ativo da SULT2B10, impedindo assim a sulfonação dos substratos pretendidos. Esta competição assegura que a atividade da enzima é reduzida, uma vez que estas moléculas imitam a estrutura dos substratos naturais em graus variáveis, levando a uma diminuição da função de sulfonação da SULT2B10.
A inclusão adicional de Kaempferol, Resveratrol e Ácido Elágico aumenta o espetro de inibidores químicos ligando-se ao mesmo local ativo, cada um reduzindo a capacidade da SULT2B10 de catalisar a transferência de grupos sulfato para os seus substratos. A genisteína, a biochanina A e a naringenina também inibem a SULT2B10 ao competir com os substratos naturais, impedindo assim a atividade normal da sulfotransferase. A curcumina, com a sua estrutura molecular distinta, pode também ligar-se ao local ativo da SULT2B10, o que obstrui o acesso de substratos endógenos e inibe a funcionalidade da enzima. Cada uma destas substâncias químicas, através da sua interação com o sítio ativo e da concorrência com os substratos endógenos, permite inibir eficazmente a atividade de sulfonação, vital para o funcionamento da SULT2B10.
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