Srb10, también conocida como proteína cinasa serina/treonina, es un regulador fundamental de procesos celulares cruciales para el crecimiento, la proliferación y la supervivencia de las células. Como miembro de la familia de las proteínas quinasas, Srb10 ejerce sus efectos fosforilando proteínas diana, modulando así su actividad y función. Su implicación en varias vías de señalización, incluidas las relacionadas con la progresión del ciclo celular, la apoptosis y el metabolismo celular, subraya su importancia en el mantenimiento de la homeostasis celular. La desregulación de la actividad de Srb10 se ha implicado en la patogénesis de numerosas enfermedades, en particular el cáncer, donde una actividad quinasa aberrante contribuye al crecimiento celular descontrolado y a la progresión tumoral.
La inhibición de Srb10 representa una estrategia prometedora para modular su actividad desregulada en estados patológicos. Desde el punto de vista mecánico, la inhibición de Srb10 puede lograrse mediante varios enfoques dirigidos a su actividad catalítica o interfiriendo con las vías de señalización ascendentes o descendentes implicadas en su regulación. La inhibición directa de la actividad quinasa de Srb10 puede lograrse utilizando inhibidores de moléculas pequeñas que se unen específicamente a su sitio activo, impidiendo la fosforilación del sustrato y la activación de la cascada de señalización descendente. Alternativamente, la inhibición indirecta puede lograrse dirigiéndose a las vías de señalización anteriores a Srb10, como las vías PI3K/Akt, MAPK/ERK y TGF-β, alterando así la red de señalización celular que regula la actividad de Srb10. La comprensión de los mecanismos precisos de la inhibición de Srb10 ofrece ideas para el desarrollo de nuevas estrategias para las enfermedades asociadas con la desregulación de la señalización de Srb10.
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