SerpinB9g Inibitori

I comuni inibitori della SerpinB9g includono, a titolo esemplificativo, l'Aspirina CAS 50-78-2, la Benzamidina CAS 618-39-3, l'Aprotinina CAS 9087-70-1, la L-Lisina CAS 56-87-1 e il TPCK CAS 402-71-1.

Gli inibitori chimici della SerpinB9g utilizzano una varietà di meccanismi per ostacolare la sua funzione. L'acido acetilsalicilico, ad esempio, può inibire la SerpinB9g acetilando i residui di serina che sono essenziali per l'azione inibitoria delle proteasi della proteina. Questa acetilazione ostacola il corretto legame della SerpinB9g con le proteasi bersaglio, riducendone l'efficacia. Analogamente, la benzamidina agisce legandosi direttamente al sito attivo della SerpinB9g, bloccando di fatto l'interazione con le proteasi bersaglio. Anche il fenilmetilsulfonilfluoruro (PMSF) ha come bersaglio questo sito attivo, ma attraverso una modificazione irreversibile del residuo di serina, che porta a un'inibizione permanente della funzione regolatrice delle proteasi di SerpinB9g. L'Nα-Tosil-L-lisina clorometilchetone (TLCK) e l'Nα-Tosil-L-fenilalanina clorometilchetone (TPCK) modificano entrambi i residui di serina cruciali all'interno della SerpinB9g, interrompendo la sua capacità di interagire con le proteasi bersaglio e di inibirle.

Altri inibitori, come il 4-(2-aminoetil) benzenesulfonil fluoruro cloridrato (AEBSF) e il Gabexato mesilato, funzionano modificando o bloccando in modo covalente il sito attivo della SerpinB9g, rispettivamente. L'AEBSF provoca una modificazione covalente che porta all'inibizione, mentre il Gabexato mesilato blocca il sito attivo, impedendo alla SerpinB9g di esercitare il suo ruolo regolatore sulle proteasi bersaglio. Inoltre, inibitori come E-64 e Leupeptin, sebbene siano diretti principalmente contro le proteasi cisteiniche, possono influenzare indirettamente l'attività di SerpinB9g alterando l'equilibrio delle proteasi all'interno della cellula, che a sua volta può influenzare l'attività di SerpinB9g. Analogamente, la peptatina A, un inibitore delle aspartilproteasi, può avere un effetto inibitorio indiretto sulla SerpinB9g modificando l'equilibrio delle proteasi all'interno della cellula. Infine, aldeidi come il metionale possono reagire con i residui di lisina che sono cruciali per la funzione della SerpinB9g, portando all'inibizione attraverso la formazione di basi di Schiff con questi residui essenziali.