Date published: 2025-9-9

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Selenoprotein I Inhibitoren

Gängige Selenoprotein I Inhibitors sind unter underem L-Cysteine CAS 52-90-4, Methimazole CAS 60-56-0, Auranofin CAS 34031-32-8, Roxarson CAS 121-19-7 und Sodium chlorate CAS 7775-09-9.

Selenoprotein-I-Inhibitoren sind eine Kategorie chemischer Verbindungen, die in der Lage sind, spezifisch die Funktion von Selenoprotein I zu hemmen, einem Mitglied der Selenoprotein-Familie, das das Element Selen in Form der Aminosäure Selenocystein in seine Struktur einbaut. Selenoproteine sind eine einzigartige Gruppe von Proteinen, die sich durch den Einbau von mindestens einem Selenocystein-Rest auszeichnen, der durch das UGA-Codon in der mRNA kodiert wird, das normalerweise ein Stoppsignal in der Proteinsynthese darstellt. Dieser Einbau von Selen wird durch eine komplexe zelluläre Maschinerie erleichtert, zu der spezifische tRNAs und Faktoren gehören, die das UGA-Codon als Selenocystein-Einfügesequenz und nicht als Abbruchsignal erkennen. Selenoprotein I spielt aufgrund der Reaktivität des Selenocysteins an seiner aktiven Stelle eine Rolle bei einer Reihe von biologischen Prozessen. Inhibitoren von Selenoprotein I zielen auf diesen kritischen Selenocystein-Rest oder auf die aktiven Stellen in seiner Nähe ab, um die Funktion des Proteins zu modulieren, indem sie seine Fähigkeit, die normalen biochemischen Reaktionen auszuführen, verändern.

Die chemischen Strukturen von Selenoprotein-I-Inhibitoren sind in der Regel so konzipiert, dass sie mit dem Selenocystein-Rest oder mit der umgebenden Architektur des aktiven Zentrums interagieren. Diese Inhibitoren können die Substrate oder Zwischenstufen der enzymatischen Reaktionen, die Selenoprotein I normalerweise katalysiert, nachahmen und mit den natürlichen Substraten um die Bindung an das aktive Zentrum konkurrieren. Alternativ könnten sie an allosterische Stellen auf dem Selenoprotein binden und Konformationsänderungen hervorrufen, die die Aktivität des Proteins beeinflussen. Die Entwicklung dieser Hemmstoffe erfordert ein tiefes Verständnis der Struktur des Selenoproteins und der einzigartigen chemischen Eigenschaften, die durch die Anwesenheit von Selen entstehen.

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L-Cysteine

52-90-4sc-286072
sc-286072A
sc-286072B
sc-286072C
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10 kg
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$2135.00
1
(1)

Eine Aminosäure, die mit Selenocystein um die tRNA-Bindung konkurrieren kann. Hohe Cysteinwerte können die Selenocystein-Inkorporation in Selenoproteine verringern und sich möglicherweise auf die Synthese von Selenoprotein I auswirken.

Methimazole

60-56-0sc-205747
sc-205747A
10 g
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$69.00
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4
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Ein Antithyreotikum, das die Synthese von Schilddrüsenhormonen, die die Selenoprotein-Expression regulieren, verringern kann. Eine Verringerung der Schilddrüsenhormone kann den Selenoprotein-I-Spiegel beeinflussen.

Auranofin

34031-32-8sc-202476
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sc-202476B
25 mg
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2 g
$150.00
$210.00
$1899.00
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Eine Verbindung, die auf Thioredoxin-Reduktase abzielt, ein bekanntes Selenoprotein. Durch die Hemmung dieses Enzyms kann der Redoxzustand der Zelle beeinflusst werden, was sich indirekt auf andere Selenoproteine, einschließlich Selenoprotein I, auswirken kann.

Sodium chlorate

7775-09-9sc-212938
100 g
$58.00
1
(0)

Eine Verbindung, die die Reduktion von Selenat zu Selenit, einer Vorstufe der Selenocysteinsynthese, hemmen kann. Eine Verringerung des Selenocysteinspiegels kann die Synthese von Selenoproteinen verringern.

L-Buthionine sulfoximine

83730-53-4sc-200824
sc-200824A
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500 mg
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Ein Hemmstoff der Glutathionsynthese. Die Veränderung des zellulären Redox-Gleichgewichts und die Reduktion von Glutathion können sich auf die zelluläre Umgebung von Selenoproteinen auswirken.

Ebselen

60940-34-3sc-200740B
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Ein Antioxidans, das die Glutathionperoxidase-Aktivität, ein Selenoenzym, nachahmt. Durch die Veränderung der Redox-Homöostase kann Ebselen die Funktion oder Expression anderer Selenoproteine, einschließlich Selenoprotein I, beeinflussen.

Silver nitrate

7761-88-8sc-203378
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1
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Silberionen können mit Selenverbindungen interagieren und so möglicherweise die Bioverfügbarkeit und Nutzung von Selen beeinträchtigen. Eine geringere Selennutzung kann sich indirekt auf die Selenoproteinsynthese auswirken.