Inhibiteurs S100A7A

Les inhibiteurs courants de la S100A7A comprennent, entre autres, le zinc CAS 7440-66-6, la chlorhexidine CAS 55-56-1, le chlorure de benzéthonium CAS 121-54-0, le sel d'argent de sulfadiazine CAS 22199-08-2 et le triclosan CAS 3380-34-5.

Les inhibiteurs chimiques de la S100A7A peuvent utiliser divers mécanismes pour parvenir à l'inhibition de cette protéine. La pyrithione de zinc, par exemple, exerce son action inhibitrice en se liant à la S100A7A, ce qui devrait entraver la fonctionnalité antimicrobienne inhérente à la protéine en interférant avec ses sites de liaison aux métaux. De même, la chlorhexidine peut former des complexes avec la S100A7A, entravant ainsi son interaction avec les cibles microbiennes. Cette interaction est attribuée à la forte affinité de la chlorhexidine pour les protéines. Le chlorure de benzéthonium interagit également avec la S100A7A grâce à ses propriétés de tensioactif cationique, qui lui permettent probablement de se lier à la protéine et d'en inhiber la fonction. L'action de la sulfadiazine d'argent se caractérise par la libération d'ions argent, connus pour inhiber des protéines comme la S100A7A en se liant à leur structure et en la modifiant, ce qui entrave leur activité biologique.

Poursuivant le thème de l'interaction directe, le triclosan peut se lier à la protéine S100A7A, ce qui peut entraîner une altération de la structure et de la fonction de la protéine, et donc une inhibition. Le miconazole, connu pour son affinité avec diverses protéines, pourrait se lier directement à la S100A7A, altérant ainsi sa fonction. La capacité de chélation du clioquinol peut priver la S100A7A d'ions métalliques essentiels à sa fonction, ce qui inhibe efficacement son activité. L'octénidine, par sa capacité à se lier aux protéines et à en modifier la conformation, pourrait interagir directement avec la S100A7A et l'inhiber. Le lactate d'éthacridine peut également inhiber directement la S100A7A par l'intermédiaire d'une intercalation ou d'une interaction qui modifie son activité. La méthénamine, dans des conditions acides, libère du formaldéhyde qui peut réagir avec des protéines comme la S100A7A, entraînant une réticulation et une inhibition. Le thymol et l'eucalyptol, par leurs interactions respectives avec les régions hydrophobes des protéines, peuvent perturber la fonction de la S100A7A en modifiant son noyau hydrophobe, ce qui inhibe l'activité de la protéine. Chaque produit chimique, par son interaction unique avec la protéine, contribue à l'inhibition collective de la S100A7A.