RPL14 Inhibidores

Los inhibidores comunes de RPL14 incluyen, pero no se limitan a Anisomycin CAS 22862-76-6, Cycloheximide CAS 66-81-9, α-Sarcin CAS 86243-64-3, Emetine CAS 483-18-1 y Harringtonin CAS 26833-85-2.

Los inhibidores químicos de RPL14 incluyen una serie de compuestos dirigidos a la maquinaria ribosómica central para la síntesis de proteínas, donde RPL14 desempeña un papel crítico. La anisomicina es uno de estos inhibidores que se une a la subunidad ribosómica 60S, impidiendo la formación de enlaces peptídicos y, en consecuencia, paralizando la función ribosómica de la que forma parte RPL14. Del mismo modo, se sabe que la cicloheximida bloquea el paso de translocación en los ribosomas, congelando el papel de RPL14 durante la traducción del ARNm. La ricina compromete aún más la funcionalidad de RPL14 al inactivar la subunidad 60S mediante la depurinación del ARNr, lo que interrumpe la interacción del ribosoma con los factores de elongación cruciales para la síntesis de proteínas. La alfa-sarcina contribuye a este conjunto de inhibidores al escindir el ARNr dentro del sitio activo ribosómico, socavando la integridad del ribosoma y, por tanto, la contribución funcional de RPL14.

La emetina y la harringtonina inhiben la síntesis proteica por mecanismos diferentes, pero ambos afectan a la participación de RPL14 en la traducción. La emetina se une a la subunidad 40S y bloquea el movimiento del ribosoma a lo largo del ARNm, inhibiendo directamente la participación de RPL14 en la traducción. La harringtonina, por su parte, impide la incorporación de aminoácidos a las cadenas peptídicas alargadas, interrumpiendo así el papel de RPL14 en el ensamblaje del ribosoma. La homoharringtonina y la pactamicina también inhiben el paso de elongación y la iniciación de la síntesis proteica, respectivamente, lo que restringe el compromiso de RPL14 con el ribosoma durante estas etapas críticas. La puromicina provoca la terminación prematura de la cadena imitando al aminoacil-ARNt, inhibiendo eficazmente a RPL14 al interrumpir el proceso de elongación que facilita. La esparsomicina y la estreptovitacina A interfieren en la formación del enlace peptídico y en el proceso de translocación, respectivamente, socavando el papel de RPL14 en estos procesos fundamentales. Por último, la tunicamicina altera el correcto plegamiento de las proteínas al inhibir la glicosilación ligada al N, lo que afecta a la integración de RPL14 en ribosomas funcionales y, por tanto, a su papel en la síntesis de proteínas. Cada una de estas sustancias químicas altera la función del ribosoma, que es esencial para la función de producción de proteínas de RPL14, inhibiéndola funcionalmente.