RPL14 Inhibitoren

Gängige RPL14 Inhibitors sind unter underem Anisomycin CAS 22862-76-6, Cycloheximide CAS 66-81-9, α-Sarcin CAS 86243-64-3, Emetine CAS 483-18-1 und Harringtonin CAS 26833-85-2.

Zu den chemischen Inhibitoren von RPL14 gehören eine Reihe von Verbindungen, die auf die ribosomale Maschinerie abzielen, die für die Proteinsynthese von zentraler Bedeutung ist und in der RPL14 eine entscheidende Rolle spielt. Anisomycin ist ein solcher Inhibitor, der sich an die ribosomale Untereinheit 60S bindet, die Bildung von Peptidbindungen verhindert und somit die ribosomale Funktion, zu der RPL14 gehört, blockiert. In ähnlicher Weise ist bekannt, dass Cycloheximid den Translokationsschritt an den Ribosomen blockiert und damit die Rolle von RPL14 während der mRNA-Translation blockiert. Rizin beeinträchtigt die Funktionalität von RPL14 weiter, indem es die 60S-Untereinheit durch Depurinierung der rRNA inaktiviert, wodurch die Interaktion des Ribosoms mit den für die Proteinsynthese entscheidenden Elongationsfaktoren gestört wird. Alpha-Sarcin trägt zu dieser Reihe von Inhibitoren bei, indem es die rRNA innerhalb der aktiven Stelle des Ribosoms spaltet und so die Integrität des Ribosoms und damit den funktionellen Beitrag von RPL14 untergräbt.

Emetin und Harringtonin hemmen die Proteinsynthese über unterschiedliche Mechanismen, doch beide beeinflussen die Beteiligung von RPL14 an der Translation. Emetin bindet an die 40S-Untereinheit und blockiert die Bewegung des Ribosoms entlang der mRNA, wodurch die Beteiligung von RPL14 an der Translation direkt gehemmt wird. Harringtonin hingegen verhindert den Einbau von Aminosäuren in sich verlängernde Peptidketten und unterbricht damit die Rolle von RPL14 beim Aufbau des Ribosoms. Homoharringtonin und Pactamycin hemmen auch den Elongationsschritt bzw. die Initiierung der Proteinsynthese, was die Verbindung von RPL14 mit dem Ribosom während dieser kritischen Phasen einschränkt. Puromycin bewirkt einen vorzeitigen Kettenabbruch, indem es die Aminoacyl-tRNA nachahmt und so RPL14 wirksam hemmt, indem es den Verlängerungsprozess, den es ermöglicht, unterbricht. Sparsomycin und Streptovitacin A stören die Bildung von Peptidbindungen bzw. den Translokationsprozess, wodurch die Rolle von RPL14 in diesen grundlegenden Prozessen untergraben wird. Tunicamycin schließlich stört die ordnungsgemäße Proteinfaltung, indem es die N-gebundene Glykosylierung hemmt, was sich auf die Integration von RPL14 in funktionale Ribosomen und damit auf seine Rolle bei der Proteinsynthese auswirkt. Jede dieser Chemikalien beeinträchtigt die Funktion des Ribosoms, die für die proteinproduzierende Rolle von RPL14 von entscheidender Bedeutung ist, so dass es funktionell gehemmt wird.