RNPC3 Inibitori

I comuni inibitori di RNPC3 includono, ma non solo, il pladienolide B CAS 445493-23-2, l'erboxidiene CAS 142861-00-5, l'isoginkgetina CAS 548-19-6, la madrasina CAS 374913-63-0 e la spliceostatina A CAS 391611-36-2.

Gli inibitori chimici di RNPC3 interrompono la sua funzione colpendo lo spliceosoma, un complesso cruciale responsabile dello splicing del pre-mRNA nelle cellule. Il pladienolide B e il suo derivato, il pladienolide D, si legano al complesso SF3b all'interno dello spliceosoma, di cui RNPC3 è un componente. Questo legame inibisce la capacità di RNPC3 di contribuire al processo di splicing. Analogamente, E7107 agisce sullo stesso complesso, determinando uno splicing difettoso dell'mRNA e l'inibizione della funzione di RNPC3 all'interno dello spliceosoma. Anche la Meayamicina B, un altro composto di questa categoria, ostacola il funzionamento del complesso SF3b, con conseguente impedimento dell'attività di RNPC3.

Inoltre, l'erboxidiene, noto anche come GEX1A, ha come bersaglio lo spliceosoma e di conseguenza influisce sul ruolo di RNPC3 nel ciclo di splicing legandosi a un sito vicino al complesso SF3b. L'isoginkgetina, un biflavonoide, interferisce con l'assemblaggio dello spliceosoma stesso, che a sua volta influisce sulla funzione di RNPC3. Madrasin e Spliceostatin A, entrambi inibitori dello spliceosoma, si legano al complesso SF3b, influenzando direttamente il ruolo di RNPC3 nello splicing dell'mRNA. La tetrocarcina A agisce con un meccanismo simile, interrompendo il coinvolgimento di RNPC3 nel processo di splicing. FD-895, come gli altri inibitori chimici citati, ha come bersaglio lo spliceosoma e si lega al complesso SF3b, inibendo lo splicing e quindi la funzione di RNPC3. Infine, SSA, o spliceostatina A, si lega allo stesso complesso all'interno dello spliceosoma, inibendo direttamente l'attività di splicing di RNPC3. Ognuna di queste sostanze chimiche, inibendo lo spliceosoma, ostacola efficacemente l'attività di splicing di RNPC3, mostrando una varietà di meccanismi molecolari che possono portare all'inibizione della funzione di questa proteina.