PRSS35 Inibitori

Gli inibitori comuni del PRSS35 includono, ma non solo, AEBSF cloridrato CAS 30827-99-7, Gabexate mesilato CAS 56974-61-9, Nafamostat mesilato CAS 82956-11-4, Camostat mesilato CAS 59721-29-8 e Sivelestat CAS 127373-66-4.

Gli inibitori chimici della PRSS35 possono ostacolare la funzione della proteina attraverso vari meccanismi, che prevedono tutti l'interruzione mirata della sua attività proteolitica. L'AEBSF è uno di questi inibitori, che funziona modificando covalentemente il gruppo ossidrilico del residuo di serina nel sito attivo della PRSS35, ostacolando così la sua azione enzimatica. La sostanza chimica 4-(2-aminoetil) benzenesulfonil fluoruro cloridrato agisce in modo simile, agganciandosi direttamente al residuo di serina della PRSS35 per impedire la scissione dei legami peptidici che la proteasi avrebbe altrimenti catalizzato. Il gabexato mesilato e il nafamostat mesilato agiscono nello stesso modo, fornendo un blocco al sito attivo della PRSS35 e impedendo la sua normale funzione di proteasi. L'intervento di queste sostanze chimiche garantisce l'interruzione della scissione specifica del substrato tipicamente eseguita da PRSS35.

Un'ulteriore inibizione è ottenuta con sostanze chimiche come il Camostat mesilato, che si lega a PRSS35 e ne inibisce l'attività mascherando il sito attivo dell'enzima, impedendo l'interazione con i suoi substrati. Sivelestat e Alvelestat, inizialmente sviluppati per inibire l'elastasi neutrofila, hanno la capacità di inibire le serina-proteasi in generale, compresa la PRSS35, legandosi al sito attivo dell'enzima. Z-FA-FMK, un inibitore a base di peptidi, interagisce con PRSS35 in modo simile, impedendo l'idrolisi delle proteine substrato. L'Ulinastatina offre un'inibizione legandosi a PRSS35 e ad altre serina-proteasi, sopprimendo così l'attività dell'enzima. Anche l'aprotinina, un inibitore delle proteasi ad ampio spettro, può inibire la PRSS35 formando complessi stechiometrici reversibili con le serine proteasi. Infine, la leupeptina, che inibisce sia le serina che le cisteina proteasi, inibisce la PRSS35 attraverso la formazione di un complesso stabile con il sito attivo dell'enzima, neutralizzando di fatto la sua funzione proteolitica. Ciascuna di queste sostanze chimiche agisce per inibire direttamente l'attività della PRSS35, assicurando che il ruolo della proteina nel catalizzare la rottura di specifici legami peptidici sia impedito.