Os activadores da proteína de ligação à actina POF1B são fundamentais na modulação da arquitetura citoesquelética da célula. Certos compostos estimulam diretamente a adenilil ciclase, levando a um aumento dos níveis intracelulares de AMPc, preparando o terreno para uma maior interação da proteína com o citoesqueleto de actina. Outros ligam-se aos respectivos receptores e iniciam uma cascata de sinalização intracelular que culmina na remodelação da estrutura da actina, um processo no qual a POF1B desempenha um papel crítico. A inibição das proteínas fosfatases que normalmente desfosforilam as proteínas do citoesqueleto resulta num estado hiperfosforilado que pode favorecer a ligação da proteína à actina. Do mesmo modo, os agentes estabilizadores dos filamentos de actina asseguram um aumento da polimerização da actina, o que poderia proporcionar mais oportunidades de ligação à POF1B. Além disso, a modulação da dinâmica da actina e da miosina, por exemplo, através da inibição da atividade da ATPase da miosina, pode influenciar indiretamente a atividade da proteína, alterando as interacções actina-miosina.
Por outro lado, certos iões desempenham um papel fundamental na regulação da dinâmica da actina, e a introdução de ionóforos pode resultar em níveis elevados de cálcio intracelular que activam numerosas proteínas de ligação ao cálcio, afectando o papel da POF1B. A inibição de cinases-chave através de inibidores específicos também pode resultar na estabilização de proteínas associadas à actina, aumentando assim potencialmente a função da proteína. Além disso, a utilização de um análogo do AMPc permeável às células indica ainda a importância das vias mediadas pelo AMPc para facilitar a interação da proteína com o citoesqueleto de actina.
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