OR10G7 Inibitori

Gli inibitori OR10G7 più comuni includono, a titolo esemplificativo, il cloruro di benzetonio CAS 121-54-0, la naringina CAS 10236-47-2, la chinina CAS 130-95-0, l'aldeide cinnamica CAS 104-55-2 e la capsaicina CAS 404-86-4.

Gli inibitori chimici di OR10G7 esercitano i loro effetti legandosi a vari siti della proteina, bloccando così le azioni dei ligandi naturali e impedendo la segnalazione a valle. Ad esempio, il cloruro di benzetonio può occupare il sito di legame degli odori di OR10G7, impedendo ai ligandi naturali degli odori di avviare una cascata di segnalazione e inibendo efficacemente la funzione del recettore. Allo stesso modo, l'antranilato di metile si lega al dominio di legame del ligando di OR10G7, ostacolando l'ingresso di molecole attivanti e quindi inibendo il recettore. Anche la naringina e la chinina inibiscono OR10G7 legandosi al recettore in modo da alterarne la conformazione, impedendo la consueta attivazione da parte degli odoranti.

Altre interazioni inibitorie includono la cinnamaldeide, che si lega al sito attivo di OR10G7 e impedisce le alterazioni strutturali necessarie per l'attivazione del recettore. La capsaicina interagisce in modo simile con il sito di legame di OR10G7, causando potenzialmente cambiamenti conformazionali che inibiscono l'attivazione del recettore. Anche il timolo e l'eugenolo si legano al sito attivo, bloccando il recettore e interrompendo la sua interazione con le molecole attivanti. Il mentolo ha come bersaglio la tasca idrofobica di OR10G7, cruciale per l'allineamento del recettore con le molecole odoranti, e quindi ne inibisce la funzione. Il triclosan e la canfora si legano al dominio di legame con il ligando, bloccando il sito dagli inibitori naturali e impedendo l'attivazione del recettore. Infine, l'acesulfame di potassio si lega al dominio extracellulare di OR10G7, che potrebbe indurre cambiamenti conformazionali che impediscono l'attivazione del recettore da parte degli odoranti.