Olr1664 Aktivatoren

Gängige Olr1664 Activators sind unter underem Forskolin CAS 66575-29-9, Ionomycin CAS 56092-82-1, PMA CAS 16561-29-8, Okadaic Acid CAS 78111-17-8 und (±)-Bay K 8644 CAS 71145-03-4.

Zu den chemischen Aktivatoren von Olr1664 gehört eine Vielzahl von Verbindungen, die intrazelluläre Signalwege beeinflussen, die zur Phosphorylierung und Aktivierung dieses Proteins führen. Forskolin zum Beispiel stimuliert direkt die Adenylylcyclase, die die Umwandlung von ATP in cAMP katalysiert. Der Anstieg des cAMP-Spiegels aktiviert die Proteinkinase A (PKA). Die aktivierte PKA kann Zielproteine phosphorylieren, zu denen auch Olr1664 gehören kann, und so dessen Aktivierung auslösen. In ähnlicher Weise umgehen Dibutyryl-cAMP und 8-Bromo-cAMP, beides Analoga von cAMP, die Zelloberflächenrezeptoren und aktivieren direkt PKA, die dann Olr1664 phosphoryliert und aktiviert. Ionomycin wirkt als Kalziumionophor und erhöht den intrazellulären Kalziumspiegel, der Kalzium/Calmodulin-abhängige Proteinkinasen aktivieren kann, die in der Lage sind, Olr1664 zu phosphorylieren. BAY K8644 wirkt über einen ähnlichen kalziumabhängigen Mechanismus, indem es selektiv Kalziumkanäle vom L-Typ aktiviert und dadurch den Kalziumeinstrom und die anschließende Aktivierung von kalziumabhängigen Kinasen, die Olr1664 angreifen können, erhöht.

Die Aktivierung von Olr1664 wird auch durch andere Wirkstoffe beeinflusst, die den Phosphorylierungszustand in der Zelle beeinflussen. Phorbol 12-Myristat 13-Acetat (PMA) aktiviert die Proteinkinase C (PKC), die dann verschiedene Substrate phosphoryliert, möglicherweise auch Olr1664. Umgekehrt kann BIM-1 auch die PKC-Aktivität modulieren und dadurch den Phosphorylierungsstatus von Olr1664 beeinflussen. Okadainsäure, ein Inhibitor der Proteinphosphatasen 1 und 2A, verhindert die Dephosphorylierung von Proteinen, was zu einer anhaltenden Aktivierung von Olr1664 aufgrund erhöhter Phosphorylierungswerte führen kann. Thapsigargin stört die Kalziumhomöostase durch Hemmung der SERCA-Pumpe, was zur Aktivierung von kalziumabhängigen Kinasen führt, die Olr1664 phosphorylieren können. Anisomycin, das stressaktivierte Proteinkinasen aktiviert, und Natriumfluorid, ein Inhibitor von Serin/Threoninphosphatasen, schaffen beide Bedingungen, die die Phosphorylierung und Aktivierung von Olr1664 begünstigen. Schließlich kann Zinksulfat verschiedene zelluläre Signalwege modulieren, was möglicherweise zur Phosphorylierung von Olr1664 führt.