Date published: 2025-10-11

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Muscle Actin Inibidores

Os inibidores comuns da actina muscular incluem, entre outros, a citocalasina D CAS 22144-77-0, a latrunculina A, Latrunculia magnifica CAS 76343-93-6, a swinholida A, Theonella swinhoei CAS 95927-67-6, a jasplakinolida CAS 102396-24-7 e a faloidina CAS 17466-45-4.

Os inibidores da actina muscular englobam uma gama de compostos químicos que afectam indiretamente a actina muscular, visando vários aspectos da dinâmica do filamento de actina e dos processos celulares associados. Estes inibidores actuam quer estabilizando ou desestabilizando os filamentos de actina, quer influenciando as proteínas que interagem com a actina, modificando assim a função da actina muscular. Compostos como a Citocalasina D e a Latrunculina A visam diretamente os filamentos de actina, ligando-se às suas extremidades ou monómeros, respetivamente, impedindo a polimerização da actina. Isto pode levar a uma perturbação na dinâmica da actina muscular, afectando a contração muscular e o movimento celular. O Swinholide A e o Jasplakinolide também têm como alvo os filamentos de actina, mas actuam cortando ou estabilizando os filamentos, alterando assim as suas propriedades estruturais.

Para além de visarem a própria actina, outros compostos centram-se nas proteínas que interagem com a actina. A blebistatina, o Y-27632 e o ML-7 têm como alvo o complexo de actomiosina e as cinases relacionadas. Ao inibir a ATPase da miosina II, a quinase ROCK e a quinase da cadeia leve da miosina, estes compostos afectam indiretamente a dinâmica da actina muscular, uma vez que a interação entre a actina e a miosina é crucial para a contração muscular. Além disso, inibidores como a Wiskostatin, CK-666 e SMIFH2 afectam proteínas que regulam a polimerização da actina. A Wiskostatina inibe a N-WASP, a CK-666 tem como alvo o complexo Arp2/3 e a SMIFH2 inibe a polimerização da actina mediada pela formin. Estas proteínas são essenciais para a formação e organização dos filamentos de actina, e a sua inibição pode levar a alterações na estrutura e função da actina muscular.

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