MRP-L18의 화학적 억제제는 단백질 합성에 중요한 역할을 하는 미토콘드리아 리보솜을 직접 표적으로 삼아 작용합니다. 클로람페니콜은 미토콘드리아 리보솜의 펩티딜 전이 효소 성분과 결합하여 새로운 단백질 합성의 필수 단계인 펩타이드 결합 형성을 차단함으로써 이러한 억제 효과를 달성합니다. 이 작용은 미토콘드리아 내에서 단백질 조립에 더 이상 기여할 수 없기 때문에 MRP-L18의 기능을 직접적으로 방해합니다. 마찬가지로 리네졸리드는 미토콘드리아 리보솜에 결합하여 단백질 합성을 시작하는 데 필요한 개시 복합체의 형성을 방지하여 MRP-L18이 리보솜 구조에 기능적으로 기여하는 것을 직접적으로 방해합니다. 테트라사이클린과 독시사이클린은 미토콘드리아 리보솜의 30S 서브유닛에 결합하여 단백질 연장의 전제 조건인 리보솜 수용체 부위에 아미노아실-tRNA가 부착되는 것을 억제하므로 단백질 조립에서 MRP-L18의 역할에 필수적입니다.
미노사이클린과 티게사이클린은 미토콘드리아 리보솜에 결합하여 단백질 합성 과정을 방해함으로써 MRP-L18이 리보솜 작동에서 제 기능을 수행할 수 없게 만드는 유사한 메커니즘으로 MRP-L18에 억제 효과를 발휘합니다. 리보솜 서브유닛의 반대편에서 에리스로마이신, 아지트로마이신, 클래리트로마이신, 텔리트로마이신은 50S 서브유닛에 비가역적으로 결합하여 초기 펩티드 사슬의 출구 터널을 막아 리보솜 기계의 일부로서 MRP-L18이 제대로 기능하는 것을 방해하는 작용을 합니다. 록시트로마이신은 또한 50S 서브유닛을 표적으로 하여 미토콘드리아 단백질의 합성을 방해하고 결과적으로 MRP-L18의 역할을 방해합니다. 마지막으로 푸시딘산은 단백질 합성의 전위 단계에 중요한 역할을 하는 미토콘드리아의 신장 인자 G의 작용을 방해하여 미토콘드리아 내에서 단백질의 성공적인 신장과 조립에 필수적인 MRP-L18의 기능을 간접적으로 저해합니다.
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