Inhibiteurs MORN3

Les inhibiteurs courants de MORN3 comprennent, entre autres, la phalloïdine CAS 17466-45-4, la latrunculine A, Latrunculia magnifica CAS 76343-93-6, la cytochalasine D CAS 22144-77-0, le jasplakinolide CAS 102396-24-7 et le swinholide A, Theonella swinhoei CAS 95927-67-6.

Les inhibiteurs chimiques de MORN3 comprennent une variété de composés qui interagissent avec les éléments du cytosquelette de la cellule, en particulier les filaments d'actine, qui sont cruciaux pour de nombreux processus cellulaires, y compris ceux qui impliquent MORN3. La phalloïdine est l'un de ces inhibiteurs qui, en stabilisant les filaments d'actine, empêche leur dépolymérisation et donc la réorganisation dynamique du cytosquelette où opère MORN3. La latrunculine A adopte une approche opposée, en séquestrant les monomères d'actine et en perturbant l'organisation des filaments, ce qui inhibe par conséquent l'interaction de MORN3 avec l'actine. La cytochalasine D cible également la dynamique de l'actine en se liant aux extrémités barbelées des filaments d'actine, bloquant ainsi leur élongation et leur polymérisation et, par extension, les activités de MORN3 basées sur l'actine. De même, le jasplakinolide stabilise les filaments d'actine contre le désassemblage, ce qui peut inhiber le rôle de MORN3 dans le remodelage du cytosquelette d'actine. Le Swinholide A et le Mycalolide B sectionnent tous deux les filaments d'actine et réduisent leur longueur, ce qui inhiberait la liaison de MORN3 à l'actine et ses fonctions modulatrices ultérieures.

D'autres inhibiteurs tels que le Chondramide, le Misakinolide A, la Pentabromopseudiline et le Bisebromoamide ciblent la polymérisation de l'actine de différentes manières. Le chondramide se lie directement à l'actine, empêchant sa polymérisation et affectant ainsi la dynamique de l'actine dont dépend MORN3. Le misakinolide A inhibe la polymérisation de l'actine en séquestrant les monomères, tandis que la pentabromopseudiline modifie la dynamique de polymérisation de l'actine et que le bisébromoamide inhibe directement le processus de polymérisation. Ces actions perturbent les activités normales de MORN3 liées à l'actine. La Tropolone interfère avec les processus dépendant des cations polyvalents, ce qui pourrait avoir un impact sur les fonctions de MORN3 dépendant des ions métalliques. Enfin, l'épothilone A se lie à la bêta-tubuline et stabilise les microtubules, ce qui pourrait inhiber les fonctions de MORN3 associées au réseau de microtubules. Chacun de ces composés exerce son effet inhibiteur en influençant directement la stabilité, la polymérisation ou la dynamique des éléments du cytosquelette qui sont essentiels à l'activité fonctionnelle de MORN3 dans la cellule.