Inhibiteurs MFSD11

Les inhibiteurs courants de la MFSD11 comprennent, entre autres, l'actinomycine D CAS 50-76-0, la rifampicine CAS 13292-46-1, l'α-Amanitine CAS 23109-05-9, le cycloheximide CAS 66-81-9 et le dichlorhydrate de puromycine CAS 58-58-2.

Les inhibiteurs de la protéine MFSD11 seraient une classe putative de composés conçus pour interagir sélectivement avec la protéine MFSD11 (Major Facilitator Superfamily Domain Containing 11) et inhiber sa fonction. La protéine MFSD11 appartient à la superfamille des facilitateurs majeurs (MFS), l'un des plus grands groupes de protéines de transport membranaire qui facilitent le transport d'un large éventail de substrats à travers les membranes cellulaires. Les substrats physiologiques et les mécanismes de transport exacts de MFSD11 restent toutefois moins bien caractérisés que ceux d'autres membres de la superfamille des facilitateurs majeurs. Les inhibiteurs ciblant le MFSD11 devront être soigneusement développés pour s'assurer qu'ils entravent spécifiquement l'activité de ce transporteur sans affecter le large éventail d'autres transporteurs MFS et de protéines ayant des domaines ou des fonctions de transport similaires, minimisant ainsi l'impact sur d'autres processus physiologiques critiques.

La conception d'inhibiteurs du MFSD11 commencerait probablement par une analyse approfondie de la structure de la protéine afin d'identifier les poches de liaison potentielles ou les sites allostériques qui pourraient être ciblés par de petites molécules. Des techniques telles que la modélisation homologique, si la structure cristalline n'est pas disponible, pourraient fournir des indications initiales sur la conformation tridimensionnelle de la MFSD11. Une fois les sites de liaison potentiels identifiés, une combinaison de criblage à haut débit et d'approches de chimie computationnelle, comme le docking moléculaire, serait utilisée pour découvrir et affiner les molécules susceptibles d'interagir avec ces régions. L'identification de ces molécules dépendrait de la capacité à distinguer celles qui se lient spécifiquement à la protéine MFSD11 de celles qui ont des affinités plus larges pour d'autres protéines MFS, garantissant ainsi la sélectivité du processus d'inhibition.