Ly6G6cの化学的阻害剤は、タンパク質の機能を阻害するために様々なメカニズムを利用することができる。例えば、イソチオシアン酸ベンジルは、Ly6G6cのシステイン残基をアルキル化することによってLy6G6cを阻害することができる。このアルキル化は、Ly6G6cの立体構造を変化させることにより、Ly6G6cの正常な活性を妨げ、その機能を阻害する可能性がある。同様に、エラグ酸はLy6G6c内の求核アミノ酸残基に結合し、タンパク質の機能を不活性化する可能性がある。この結合は、Ly6G6cの活性にとって重要な活性部位を阻害する結果となる可能性がある。
さらに、ジスルフィラムは、タンパク質内のシステイン残基のチオール基を化学的に修飾することによってLy6G6cを阻害し、その活性を変化させ、機能阻害につながる可能性がある。セレン含有化合物であるエブセレンは、グルタチオンペルオキシダーゼ活性を模倣し、Ly6G6c内の活性部位を間接的に修飾し、その機能を損なう可能性がある。一方、oltiprazはLy6G6c上の求核部位と共役体を形成し、Ly6G6cの正常な機能を阻害する可能性がある。オーラノフィンは、Ly6G6c内のチオール基と結合し、タンパク質の活性を阻害する構造変化を引き起こす可能性があるため、同様の阻害作用を有する。クリオキノールは、Ly6G6cの安定性や機能に不可欠な金属イオンをキレートすることにより作用し、Ly6G6cを阻害する。ピロリジンジチオカルバメートは、そのジチオカルバメート基を介してシステイン残基を修飾し、Ly6G6cの機能に影響を及ぼす可能性がある。カプサイシンは、TRPV1に結合して活性化することにより、Ly6G6cの機能を阻害しうる下流作用を開始する。アリシンとスルフォラファンはともに、Ly6G6cのシステイン残基のチオール基と反応し、その活性を変化させ、機能阻害につながる可能性がある。最後に、クルクミンはLy6G6cに直接結合することができ、その結果、タンパク質のコンフォメーションが変化し、機能的活性が失われる可能性がある。これらの化学物質はそれぞれ、Ly6G6cの機能阻害効果を発揮するために、特定の生化学的あるいは細胞内経路に作用する。
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