Date published: 2025-9-11

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LONRF1 Inibitori

I comuni inibitori di LONRF1 includono, a titolo esemplificativo, MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] CAS 133407-82-6, Bortezomib CAS 179324-69-7, Lactacystin CAS 133343-34-7, Carfilzomib CAS 868540-17-4 ed Epoxomicin CAS 134381-21-8.

LONRF1, acronimo di LON Peptidase N-Terminal Domain and Ring Finger 1, è una proteina multifunzionale che svolge un ruolo in vari processi cellulari, tra cui il controllo della qualità delle proteine, la regolazione dell'apoptosi e la risposta allo stress cellulare. Fa parte della famiglia delle proteine LON, che sono proteasi ATP-dipendenti conservate. La proteina LONRF1 contiene un dominio Lon proteasi N-terminale e un dominio RING finger. Il dominio Lon suggerisce un ruolo nella degradazione selettiva di proteine mal ripiegate, danneggiate o regolatrici, una funzione critica nel mantenimento dell'omeostasi cellulare. Il dominio RING finger è tipicamente associato all'attività di E3 ubiquitina ligasi, il che implica un ruolo nella marcatura delle proteine con l'ubiquitina per la successiva degradazione da parte del proteasoma.

Il coinvolgimento di LONRF1 nel controllo della qualità delle proteine significa che è parte integrante della risposta della cellula a fattori di stress che causano danni alle proteine, come lo stress ossidativo o lo shock termico. Aiutando a eliminare le proteine mal ripiegate o danneggiate, LONRF1 contribuisce alla protezione delle cellule dagli effetti tossici dell'aggregazione proteica. Nel contesto dell'apoptosi, o morte cellulare programmata, LONRF1 può avere una funzione regolatoria. Può interagire con altre proteine coinvolte nella via apoptotica per modulare i segnali di morte cellulare, che è cruciale nello sviluppo, nel funzionamento del sistema immunitario e nella soppressione del cancro.Le diverse funzioni di LONRF1 riflettono l'importanza della regolazione fine delle proteine nella fisiologia cellulare. Le interruzioni nell'espressione o nell'attività di LONRF1 potrebbero avere conseguenze significative, portando potenzialmente a disturbi associati all'aggregazione proteica, come le malattie neurodegenerative, o influenzando la capacità della cellula di controllare il proprio ciclo vitale, che è un aspetto critico della biologia del cancro.

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