LIPK, membre de la famille des lipases, est une protéine qui joue un rôle crucial dans le métabolisme des lipides, et son activité est régulée par diverses modifications post-traductionnelles telles que la phosphorylation. L'activation de la LIPK est étroitement liée aux voies de signalisation cellulaires qui régissent ces modifications. Par exemple, les agents qui stimulent la voie de la protéine kinase C (PKC) peuvent entraîner la phosphorylation de la LIPK sur des résidus sérine et thréonine spécifiques, renforçant ainsi sa fonction de lipase. L'amplification des niveaux intracellulaires d'AMPc joue également un rôle central dans l'activation de la LIPK, car l'AMPc sert de messager secondaire qui active la protéine kinase A (PKA). La PKA, à son tour, cible la LIPK pour la phosphorylation, ce qui est essentiel pour l'augmentation de son activité enzymatique. En outre, l'élévation des concentrations intracellulaires de calcium peut indirectement activer les protéines kinases calcium-dépendantes, qui sont également capables de phosphoryler la LIPK, contribuant ainsi à son activation.
En outre, la voie de signalisation PI3K/Akt, qui peut être engagée par l'insuline, entraîne divers effets en aval, dont l'activation de la LIPK. Cette voie est cruciale pour la régulation du métabolisme du glucose et des lipides, et la phosphorylation de LIPK par Akt reflète l'intégration de signaux métaboliques essentiels pour l'équilibre énergétique de l'organisme. Les acides gras eux-mêmes peuvent servir à la fois de substrats et de régulateurs pour la LIPK, car leur hydrolyse par l'enzyme peut générer des molécules de signalisation lipidique qui modulent davantage l'activité de la kinase. L'équilibre dynamique entre les activités kinase et phosphatase est également un facteur déterminant de l'état d'activation de la LIPK. Par exemple, l'inhibition des protéines phosphatases entraîne une augmentation nette de l'état phosphorylé des protéines, y compris de la LIPK, favorisant ainsi son activité fonctionnelle.
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