Date published: 2025-10-11

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Leiomodin 1 Inibitori

Gli inibitori comuni della leiomodina 1 includono, ma non solo, la 5-azacitidina CAS 320-67-2, la tricostatina A CAS 58880-19-6, l'actinomicina D CAS 50-76-0, la cicloeximide CAS 66-81-9 e l'MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] CAS 133407-82-6.

Leiomodin 1 (LMOD1) è una proteina che svolge un ruolo critico nella regolazione della dinamica dei filamenti di actina, in particolare nelle cellule muscolari lisce e non muscolari. Funzionalmente, agisce come nucleatore, promuovendo l'assemblaggio dei filamenti di actina, che sono componenti fondamentali del citoscheletro. Questa attività è essenziale per vari processi cellulari, tra cui la divisione cellulare, la motilità e il mantenimento della forma della cellula. La capacità di LMOD1 di nucleare l'assemblaggio dell'actina è fondamentale per la corretta organizzazione e funzionalità del citoscheletro dell'actina, che influisce sull'architettura cellulare e sul trasporto intracellulare. La struttura unica della proteina le permette di legarsi ai monomeri di actina, facilitando la formazione dei filamenti di actina e accelerando la fase di nucleazione, che è il passo limitante nell'assemblaggio dei filamenti. Pertanto, LMOD1 è parte integrante dell'equilibrio dinamico di polimerizzazione e depolimerizzazione dell'actina che è alla base dell'adattabilità cellulare e della risposta ai segnali fisiologici.

L'inibizione di LMOD1 può interrompere la normale dinamica di assemblaggio dei filamenti di actina, portando a un'alterazione della struttura citoscheletrica e a una compromissione delle funzioni cellulari. L'inibizione può avvenire attraverso vari meccanismi, tra cui il legame diretto di molecole inibitorie che bloccano i siti di legame dell'actina di LMOD1, impedendogli di interagire con i monomeri di actina. Questa interazione è fondamentale per la sua attività di nucleazione; pertanto, il blocco di questi siti può ridurre efficacemente il tasso di formazione di nuovi filamenti. Un altro potenziale meccanismo coinvolge le modifiche post-traduzionali di LMOD1, come la fosforilazione o l'ubiquitinazione, che potrebbero alterarne la struttura, la stabilità o l'affinità per l'actina, inibendo così la sua funzione nucleante. Inoltre, anche i cambiamenti nei livelli di espressione di LMOD1 attraverso la regolazione trascrizionale o la stabilità dell'mRNA potrebbero servire come mezzo di inibizione, influenzando la concentrazione cellulare di LMOD1 e quindi la sua capacità di promuovere la polimerizzazione dell'actina. Questi meccanismi di inibizione evidenziano l'intricato controllo delle dinamiche del citoscheletro di actina e sottolineano l'importanza di LMOD1 nel mantenimento della struttura e della funzione cellulare.

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