A forskolina, ao elevar os níveis intracelulares de AMPc, ativa a proteína quinase A (PKA), o que pode levar à fosforilação de várias proteínas na célula, afectando potencialmente os mecanismos reguladores da IST1. O 12-miristato 13-acetato de forbol (PMA), um conhecido ativador da proteína quinase C (PKC), também influencia o estado de fosforilação das proteínas celulares, o que poderia alterar indiretamente a função do IST1. A isonomicina, através da sua capacidade de aumentar os níveis de cálcio intracelular, pode ativar vias de sinalização dependentes do cálcio, cruzando-se com a regulação ou atividade da IST1. O LY294002, um inibidor específico da PI3K, e o U0126, um inibidor da MEK, servem ambos para interromper a sinalização a montante, o que pode ter consequências a jusante nos estados de fosforilação e ativação de várias proteínas, incluindo a IST1. O SB203580 e o PD98059, que inibem a p38 MAPK e a MEK, respetivamente, poderiam alterar de forma semelhante o meio de sinalização e modular potencialmente a atividade da IST1.
A rapamicina, apesar de ser conhecida principalmente como um inibidor da mTOR, tem implicações mais amplas no crescimento celular e na sinalização que podem afetar a IST1. A esturosporina, embora seja um inibidor não seletivo da quinase, pode ter impacto numa variedade de vias de sinalização dentro da célula, oferecendo uma modulação potencial da atividade de IST1 através dos seus efeitos abrangentes na atividade da quinase. Além disso, compostos como a 2-Deoxi-D-glicose desafiam o estado energético celular ao interferir com a glicólise, o que pode levar à ativação de vias de deteção de energia que podem afetar o papel da IST1 na célula.
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